Notes on Chapter 6 Proteins

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University of Florida
Food Science and Human Nutrition
HUN 2201

HUN 2201 Ch 6 – Proteins • Protein in Our Food o Plentiful, about 90g/day and has changed little over past 30 years • Sources of protein in our diet o In the US, mostly animal sources, but in the rest of the world, plant and  grain based proteins o Animal sources used more efficiently by the body • Nutrients that accompany protein sources o Source of protein determines what other nutrients are consumed with it o Animal products: B vitamins, but low in fiber, and high saturated fat and  cholesterol o Plant sources also good source of B vitamins, but less absorbable forms.   Fiber, phytochemicals, and unsaturated fats.   • Protein molecules o Variations in number, proportion, and order of amino acids allow for  infinite number of different protein structures o Like carbs and lipids, contain carbon, hydrogen, and oxygen, but also  Nitrogen o Amino acid structure  20 amino acids found in proteins • carbon bound to hydrogen atom, amino group, acid group,  and R group • 9 cannot be made by the human body;  essential/indispensable.  If not consumed, they will have to  be made by breaking down other bodily proteins • 11 nonessential made by transamination • some are conditionally essential, essential under only  certain conditions such as physical stress, life stages,  metabolic abnormalities, or supply of other amino acids o Protein structure  Linked by peptide bonds between acid and nitrogen  Why proteins have 3­d shapes • Amino acids attracted to water will orient to the outside to  be in contact with bodily fluids  How protein structure contributes to function • Elongated shape of connective tissue proteins gives  strength, spherical shape of hemoglobin allows for  transport through capillaries • Denaturation: alteration of 3­d structure, can occur by  changing conditions such as cooking • Protein in the digestive tract o Enters from food, digestive secretions, and slough GI cells but must be  broken down before entering the bloodstream • Protein digestion o Begins in stomach; HCL denatures proteins and activates pepsin  Pepsin breaks down polypeptides by trypsin, chemotrypsin, and  enzymes in microvilli of small intestine  Single aa, di and tri can be absorbed into mucosal cells, where they  are broken into single amino acids • Amino acid absorption o Amino acids with similar structures share the same transport system and  must compete for absorption o If there is an excess of any one sharing a system, more of it will be  absorbed, slowing the absorption of other competing proteins, normally  not an issue unless it’s a supplement • Why undigested protein can cause food allergies o Common: eggs, peanuts, tree nuts, wheat, soy, fish o First time protein is consumed and a piece is absorbed intact, immune  system is stimulated.  Second time, immune system sees it as an antigen  and attacks o Rapid severe allergic reaction that involves more than one part of the body  is called anaphylaxis o Common in people with GI disease and in infants, their damaged intestine  allows absorption of incompletely digested proteins • Amino acid functions in the body o Amino acid pool in fluids and tissue o Of 300 g protein synthesized each day, only 100 are made from amino  acids consumed in the diet, remaining 200 produced by recycling of amino  acids o When diet is low in energy, can be used to synthesize glucose, and when  protein and energy are in excess, can be used to synthesize fatty acids o Proteins are continually broken down and resynthesized  Protein turnover necessary for normal growth and maintenance of  body tissues and for adaptation to changing situations  Rate of change varies with protein and is related to function • Proteins whose concentrations must be regulated, and act as  chemical signals, need high turnover rate, structural have  slower rate • Helps maintain homeostasis o How amino acids are used to synthesize proteins  In the nucleus, protein is copied from DNA into molecule of  mRNA [transcription]  mRNA travels from nucleus to ribosomes, where tRNA reads code  and delivers needed amino acids to ribosome to form polypeptide  Why genes are regulated • Gene expression: info coded in gene used to produce a  protein or other gene product…molecule of RNA or protein • Which products are made and when they are made is  important to the health of the cell…not all genes expressed  in all cells or at all times • Expression for genes changes depending on the need for  the proteins for which they code • Levels of nutrient in the body also affect the expression of  other genes  What are limiting amino acids • During protein synthesis, if the missing amino acid is  nonessential, synthesis can continue, but if it’s essential,  body cannot make it, but can break down some of its own  proteins to obtain it.  If it cannot be supplied, protein  synthesis stops • Essential amino acid present in shortest supply relative to  need…limits ability to synthesize needed protein • Soy protein provides all that animal does • When combination of foods in diet provides adequate  amounts of all essential amino acids needed to synthesize a  specific protein, synthesis can be completed and chains can  be released for further processing  Synthesis of nonprotein molecules • Amino acids also needed for nitrogen containing  compounds including vitamins, RNA, etc. o How amino acids provide energy  In order for this to occur, nitrogen group must be removed through  deamination.  Once released, it is converted into urea and excreted.  • Remaining carbon compounds can be converted into  Acetyl­CoA  [ketogenic] or directly enter citric acid cycle  to produce ATP.  Amino acids that break down to form 3  carbon compounds or intermediates in the citric acid cycle  are glucogenic.   o Can be used by the liver to synthesize flucose o Occurs when body is starved, or when protein is  consumed in excess • When energy intake is low, enzymes and muscle proteins  broken down, the most dispensible ones first, though more  than 30% is dangerous.  In excess, extra can be converted  into acetyl­CoA and used to synthesize fatty acids that can  be stored as triglycerides in adipose tissue • Functions of body proteins o Each muscle only contains a few of the 500,000 proteins in the body o How proteins provide structure o How proteins facilitate and regulate body processes  Enzymes and protein hormones • Speed up metabolic reactions but are not used up or  destroyed in the process • Hormones made from amino acids = peptide/protein  hormones.  Unlike steroid hormones, they act by binding to  protein receptors on surface of cell membrane • Enzymes and hormones that function in the body are made  by the body.  Enzymes intended to function while in the gut  can provide temporary function but are eventually digested  and absorbed as amino acids.    Transport proteins • Cell membranes and blood • Proteins that for lipoproteins transport lipids from the  intestines and liver to body cells.  Some nutrients must be  bound to a specific protein to be transported in the blood • When protein is deficient, the nutrients that require proteins  for transport cannot travel to cells, so a protein deficiency  can cause a vitamin deficiency even if vitamins are present  enough in the diet  How proteins protect • Skin, which is made of protein, is the first barrier against  infection and injury • Blood clotting proteins, antibodies • When immune system malfunctions due to protein  deficiency, ability to protect is compromised  Contractile proteins • Actin and myosin in both muscle []GI tract, blood vessels,  glands] and nonmuscle [blood] cells.  Energy for  contraction from ATP, derived from metabolism of carb and  fat • Proteins that regulate fluid balance o Regulate osmosis: pumps in cell membranes  transport substances o Large protein molecules present in blood hold fluid  by contributing to concentration of dissolved  particles o In protein deficiency, concentration of these large  proteins decreases, so fluid is no longer held in  body by osmosis and it accumulates in tissues and  in the abdomen • Proteins that regulate acid­base balance metabolic reactions require a specific pH • Pepsin works best in acidic environment of the stomach,  pancreatic enzymes work best in neutral environment of  small intestine • Proteins act as buffers to prevent changes in pH, function  by attracting or releasing hydrogen ions • In type 1 diabetes, inability to get glucose into cells results  in breakdown of fats and buildup of acidic ketones, which  denatures proteins.  Proteins thus can no longer perform  their functions, resulting in coma. o Protein, amino acids, and health o Protein deficiency  PEM: Protein energy malnutrition refers to continuum, most PEM  is a combination of kwashiorkor and marasmus  Kwashiorkor • Low protein, high fiber diet in children • Triggered by infectious disease • Hampers growth in height and weight, lower immune  function, changes in hair color, nutrient absorption  impaired by unreplaced GI tract cells • Bloated belly results from fat accumulating in the liver,  because there’s not enough protein to transport it, and fluid  accumula
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