Study Guides (247,934)
Canada (121,177)
Biology (101)
BIOL 1010 (29)
Midterm

Cell Biology Notes for Midterm

22 Pages
754 Views
Unlock Document

Department
Biology
Course
BIOL 1010
Professor
billpohajdak
Semester
Fall

Description
The Eukaryotic Cell Cells are Dynamic Essential cell activities: ­Obtain energy ­Exhibit selective permeability (only let certain things in and certain things out) ­Interpret and use information in DNA (30% of your DNA is a virus)  Virus  ▯Dead DNA, they don’t reproduce without a host RNA can be an enzyme; can reproduce ­Separate chemical reactions from one another ­Reproduce Discovery of Cells 1660, The Netherlands – microscopes (magnify small things)   ▯same time eye glasses was developed Robert Hooke coined the term “Cells” ­ worked with Boyle, and Isaac Newton ­ looked at cork from a tree, cut the cork thinly, and looked at it under the  microscope  ▯reminded him of a monastery which was called cells Father of Microscopy – 1670’s – Anton van Leeuwenhoek ­ made many microscopes and looked at everything ­ he used his microscopes for his cloths because he was a merchant, for thread  counting ­ First to see bacteria and sperm cells (animalcules)  Cell Theory 1838 Schleiden (plants) and Schwann ­ All organisms composed of one or more cells.  ­ The cell is the structural unit of life. 1855 Virchow ­ Cells can only arise by division from a pre­existing cell. Two types of cell: 1. Prokaryotes (no real nucleus) “Pro” = before  “karyotes” = nucleus  ▯no membrane­ bound nucleus ▯ o membrane­bound anything 2 types   ▯Bacteria             ▯Archaea (different type of bacteria that live in weird environments)  2. Eukaryotes “Eu” = true “karyotes” = nucleus  ▯Compartmentalized  Groups of Prokaryotes  ▯Protists (unicellular)  ▯Fungi (multicellular)  ▯Animals (multicellular)  ▯Plants (multicellular) Sizes There are 1000 microns (micrometer) in 1 mm. Most eukaryotic cells are between 10 and 100 (micrometers). Most animal and plant cells are 30 microns. Most prokaryotic cells are 2­5 microns. Endomembrane System – movement of vesicles Nucleus ­ largest organelle in the cell. ­ every cell in the body has a nucleus or previously had one. ­ purpose  ▯oxygenate tissue ­ Genetic info = Chromatin ­ Chromatin = DNA + Proteins ­ has two membranes  ­ has nuclear pores because things need to go out and go in in nucleus                in cytoplasm DNA                                   ▯                  RNA                 ▯             Protein Transcription      Translation mRNA, tRNA, rRNA Nuclear Lamina (mesh like membrane) ­ holds the nucleus and the shape together Nucleolus ­ rRNA is being made, combines with proteins and makes ribosomes ­ codes for nothing, mRNA codes and tRNA deciphers the code. Ribosomes ­large (50 proteins) and small subunits ­rRNA and protein ­90 nanometers  ­protein synthesis is their only function Where are they found? ­ found free in cytosol ­ attached to membranes (endoplasmic reticulum and nucleus) ­ mitochondria and Chloroplasts (smaller ribosomes) Rough Endoplasmic Reticulum ~Rough because ribosomes are attached Protein Synthesis ­ Proteins to be exported out of cell ­Proteins to be incorporated into membranes ­Proteins to be imported into other organelles. Smooth Endoplasmic Reticulum ­ No ribosomes ­ Usually tubular Two main functions: ­Lipid Synthesis ­Detoxification hydrophobic (don’t like water) and hydrophilic (like water) Golgi Apparatus ­ referred to as the Golgi Complex ­ named after Camilio Golgi ­ every cell at least have one  ­ adjacent to the ER but not connected ­ each stack (cisternae) are not to connected to each other  ▯formed from ER vesicles  ▯cis, medial and tans cisternae (polarity)  ▯vesicles ­ transports enzymes    Their Functions ­ manufacturing/modifying (add sugars) ­ sorting ­ storing ­ shipping Cisternal Maturation Model        ­     Golgi cisternae move in a cis to trans direction ­ Vesicles bud off the ER. ­ Fuse together to form the cis The “medial” cisternae of the Golgi Complex are primarily formed from maturation of  the cis cisternae. Lysosome ­ comes from the Golgi ­ are not secreted ­ stomach of the cell ­ has 50 hydrolytic enzymes (using water break apart) – acidic pH 5 (enzymes only  work in this condition)*has a 100 more hydrogens than pH 7 Intracellular digestion 1. Phagocytosis (“Cell eating”) 2. Autophagy (“Self eating”) The Eukaryotic Cell  Mitochondria (Mitochondrion) Major Role E ▯ nergy Conversion (i.e. ATP Synthesis) ROLE IN THE CELL IS TO MAKE ATP ­ 95% of your ATP came from mitochondria ­ 2 membranes – outer and inner membranes  ­ Majority of the membranes are not continuous ­ Inner membrane (goes backwards and forwards)  ▯Cristae  ▯a lot of the proteins involved in making ATP synthesis are on that membrane=  increase the surface area ­ Inter membrane space = space between outer and inner membrane ­ Inside the inner membrane is the matrix ▯ elly­like material, jam pack full of proteins ▯ as ribosomes and DNA ­ Free ribosomes, membrane­bound ribosomes and mitochondrial ribosomes are  structurally different.  ­ Mitochondrial DNA found in the mitochondria is circular in shape. ­ Mitochondria used to be a bacteria ­ All Maternal M ▯ itochondria is from the mother, not the father. Endosymbiont Theory ­ occurred 2.5 billion years ago Cytoskeleton ­ forms a skeleton around the cell, it is not made out of bone, but made out of  protein ­ Microfilaments  ▯smallest sized  ▯can fall apart quickly and readily ­ Microtubules  ▯biggest sized  ▯can fall apart quickly and readily ­ Intermediate filaments m ▯ edium sized  ▯more stable and rigid ( don’t disassemble)   Cytoskeleton Functions ­ Mechanical Support  ­ Movement and motility (Microfilaments and microtubules) Microfilaments ­ Made of protein actin  ▯small protein  ▯can assemble this rod­like structure  ▯40% of protein inside a cell is actin ­ Can be found it all over the cell, where the cell moves, find it in the stress fibres ­ Works with the protein myosin Functions 1. Change cell shape (intimately involved in the movement of the cell) 2. Move organelles (organelles are attached to the myosin motor) 3. Cell division (cytokinesis)  ▯splitting into two daughter cells 4. Muscle contraction (actin forms a track in the sarcomere) Microtubules ­ largest ­ composed of two proteins  ▯alpha and beta tubule = form heterodimer  ­ Very dynamic ­ 13 Proto­filaments will line up together and make a tube = microtubule  ▯All functions are perform on the outside of the microtubule ­ They are polar structures because they start going from negative to positive ­ Always radiating from the center.  ­ Central Zone = microtubule organizing center ­ Microtubules act as railway tracks for motility within the cell Molecular Motors 1. Kinesin – move towards the outside of cell “+” end directed movement 2. Dynein – move towards the inside of cell “­“ end directed movement The centrosome is the microtubule­organizing center of the cell. Centrioles are made out of 3 microtubules. Microtubules form cilia and flagella. Humans have cilia, but men have flagella. The difference between cilia, flagella and sperm is the length. We line our trachea with cilia. Internal Structure is called the Axoneme. (“9+2” pattern)  ▯9 doublet microtubules  ▯two single microtubules in the centre Cilia and Flagella attach to the cell at the Basal body (“9+0” pattern)  ▯9 triples  ▯none in the centre Motor molecule dynein allows cilia and flagella to move. ­ the flagella (different than bacterial flagella – they rotate) Flagella has a rigid structure ­ when they walk along, they bend ­ causes whip like motion Intermediate Filaments ­ Intermediate in size ­  Stabilize cell structure (main function) ­ very strong, resist tension ­ no motility, no motor molecules ­ variety of different proteins   ▯Keratin (hard keratin makes up hair) (soft keratin are on top of cells) ~“water­proofing” The Extracellular Matrix is found on the OUTSIDE of the cell. ­ how it connects with tissue ­ Mainly composed of glycoproteins (proteins attached to long sugar chains) o Collagen is the most abundant protein  ▯found on the outside of the cells  ▯an example of a glycoprotein(glycol – sugar, protein – amino acids) (more  protein, less sugar)  ▯with age, collagen breaks down  ▯causes wrinkles  ▯can be used to get rid of scars o Proteoglycans ­ majority of them have large amount of sugar and less  protein  ▯connected on the inside of the cell, even if it is in the outside Functions ­ Cell Migration ­ Coordinate cell behaviour Cells are connected to other cells via Junctions ­ Tight junctions   ▯made out of three proteins  ▯fuse two membranes of different cells together ­ Desmosomes  ▯connected to keratin  ▯connect one cell with another ▯ reates flexibility between tissues  ▯Fastens cells together  ­ Gap Junctions ▯ llows cells to communicate between tissues ▯ llows communication through a junction ▯ mall hole between cells so tiny signaling molecules can move between the two  cells Macromolecules 1. Carbohydrates (i.e. Sugars) 2. Lipids (i.e. Fats) 3. Proteins 4. Nucleic Acids  Cell structures are made of macromolecules. Monomer #1 + Monomer #2 ­ built like lego, usually the same molecule ­ almost always one of the monomer has a hydrogen attached to it and the other  monomer has a hydroxyl group attached to it, these groups interact and release  water. ­ Many macromolecules are formed via condensation reactions (AKA Dehydration  reactions) ­ these reactions need a biological catalyst to occur  ▯Condensation reactions are catalyzed by enzymes ­ These biological catalysts lower the Activation energy ­ When enzymes and biological catalysts are done their job, they do it over and  over again ­ Opposite = hydrolysis reaction  ▯add water  ▯also needs enzymes and give off energy  ▯activation energy is also lowered Lysosome ­ Vesicles ­ Hydrolytic enzymes  ▯acidic pH ­ Intracellular digestion Carbohydrates (end in –ose) ­ all contain Carbon, Hydrogen and Oxygen ­ molar ratio of 1:2:1 (CH2O)n  ▯n = number of carbons ­ e.g. C2H4O2 or C6H12O6 Monosaccharides are the monomer for carbohydrates ­ Glucose is an example (C6H12O6) Two monosaccharides linked = disaccharide (2 sugars) ­ Maltose is an example, which is found in plants  ▯Glucose + Glucose = Maltose (a disaccharide) ­ Glucose (monosaccharide) + Fructose (monosaccharide) = Sucrose (disaccharide) ­ Sucrose is also found in plants (sugar beets, sugar cane) ­ Fructose is twice as sweet as Glucose ­ Glucose + Galactose = Lactose (milk sugar) ­ Lactose Intolerant  ▯can’t produce lactase Polysaccharides = hundreds or thousands of monosaccharides linked together. ­ used to STORE carbohydrates ­ Glycogen is an example  ▯stored in the liver and brain loves glycogen ­ Another example is Starch  ▯two types Amylose (wind up) and Amylopectin (branches)  ▯Plants store starch  ▯Amylopectin can be digested slower than Amylose ­ Cellulose is another example. ­ Starch and Cellulose are both long chains of glucose. ­ Starch: 1­4 linkage of alpha monomers ­ Cellulose: 1­4 linkage of beta monomers ▯ sed as structural sugar in plants, not as storage sugar Lipids ­ Fats (triglycerol) ­ Phospholipids ­ Steroids ALL OF THESE ARE HYDROPHOBIC Water is a polar molecule, that forms lattice like structures. Ice cubes are less dense than water. Polar molecules like water. Transpiration – movement of water in a tree Hydrocarbon chains are NOT charged Therefore they are nonpolar or hydrophobic. A hydrocarbon chain with a carboxyl group on end is called a fatty acid. Storage Fats = 3 fatty acids + 1 glycerol Triglycerol – storage fats ­ keeps warm & insulates organs This is how lipids are stored in cells ­ Adipose cells store lipids (keeps storage energy for us for long periods of time) Saturated vs. Unsaturated Fats ­ Refers to whether there are double bonds in the hydrocarbon chain or not. Saturated = no double bonds, solid at room temperature ­ Butter is an example ­ Most animal fats are saturated Unsaturated = double bonds present ­ liquid at room temperature (because there’s a double bond that causes a kink in  one of the tails) ­ When there is more than one more kink it is called polyunsaturated ­ Can be either cis or trans  ▯cis isomer : The two Xs are on the same side (will form a bend)  ▯trans isomer : The two Xs are on opposite ends. (No bends) ­ Plants and fish ­ Hydrogenated vegetable oil ­ don’t eat/use Phospholipids = Glycerol + 2 Fatty Acids + phosphate and another small molecule ­ found in membranes ­ Amphipathic  ▯molecule that has both hydrophobic and hydrophilic sections Steroids (also Amphipathic) ­ 4 rings and has groups linked to it ­ Cholesterol is stored in the membrane. ­ Cholesterol is the precursor for the sex hormones. Proteins ­ Polymers of amino acids linked end to end in a specific sequence. ­ Movement, Storage, Structural, Enzymes, Antibodies, Hormones, Receptors, and  Transport ­ All made of a monomer called Amino Acid ~Structure  ▯Amino group (acidic) and a carboxyl group  ▯20 different R groups ­ Nonpolar side chains – hydrophobic ­ Polar side chains – hydrophilic  ­ Electrically side chains ­ hydrophilic ­ Glycine is the smallest amino acid, has H attached to it. ­ Polar side chains  ▯Hydrophilic o Acidic (negatively charged) o Basic (positively charged) Amino acid #1 + Amino Acid #2 (removes water) = Peptide covalent bond ­ the next amino acid is added to the carboxyl group There are four levels of protein structure ­ Primary Structure = order of the amino acids ­ Secondary Structure = Hydrogen bonds between atoms of the polypeptide  backbone  ▯Alpha Helix – reminiscent of a slinky  ▯Beta Pleated Sheet – Beta strand, shown as a flat arrow pointed toward the  carboxyl end. They make Hydrogen bonds between the sheets. ­ Tertiary Structure = 3D shape Due to interactions between side chains (i.e. R  groups)  ▯van der Waals forces (hydrophobic likes hydrophobic)  ▯Hydrogen bond   ▯Ionic bond (there’s a charge) ­ Quaternary Structure  ▯Polypeptide chain Hydrophilic vs. Hydrophobic Amino Acids Majority of the hydrophilic are on the outside and majority of the hydrophobic are in the  inside. Omega 3 is a lipid macromolecule. Membranes and their Structures and Function Membranes 1. Composition (physical structure and biological activity) 2. Selective Permeability (passive and active transport) Membrane composition ­ Lipids (phospholipids and cholesterol) ­ Proteins ­ Carbohydrates (long­chained) Phospholipids = Glycerol + 2 Fatty acids + phosphate + another small molecule ­ Phosphate ions with stable covalent bonds ­ Lipids = amphipathic (molecule that is polar and non­polar) Phospholipid Layer ­ will form spontaneously in water ­ one layer + one layer = bilayer Unsaturated hydrocarbon tails = increased fluidity  Saturated hydrocarbon tails = decreased fluidity Cholesterol also affects membrane fluidity (also amphiphatic) ­ has 4 ring­like structures that are embedded in the membrane ­ less rigid at low temperatures ­ high temperatures = holds the membrane together Phospholipids move side to side rapidly but almost never flip flop. Flippase is the enzyme that moves phospholipids from one leaflet to the other leaflet. Proteins are another important component of membranes. ­ can either be integral (can either attach to one or both leaflets) or peripheral (attached to  the membrane but not attached to the leaflets). Integral proteins penetrate into the hydrophobic region of the bilayer. Out of the 20 amino acids, these are the most hydrophobic amino acids (stable). Structure of the most transmembrane proteins (i.e. integral proteins) When they are made in the membrane they are asymmetric. This orientation must be  maintained all the time. Peripheral proteins – not embedded, but are on surface of the membrane. ­ Also asymmetric ­ Can be found on the outside or in the inside and are loosely attached Membrane Carbohydrates (always found on the outside of the cell) ­ Covalently attached to glycoproteins (longer and bigger, found on the outside) and  glycolipids (smaller and also covalently attached, found only on the outside). Fluid Mosaic (something embedded in something else) Model Lipids  – fluid bilayers Proteins ­ integral and peripheral ­ asymmetrical Carbohydrates ­ glycolipids ­ glycoproteins Membrane Transport Biological membranes are barriers to solute movement. Selective Permeability Selective Permeability (how does the cell transport “stuff” in?) 1. Passive (no energy required) ­ molecules move “down” their gradient only (i.e. [high]  ▯[low]) a.) Simple Diffusion ­ [high]  ▯[low] ­ Only molecules that are soluble in lipid ­ CO2 or O2 ­ No ATP needed ­ No proteins involved ­ All ions are impermeable to membranes ­ Aquaporin (an example of a channel protein) There are proteins in biological membranes that allow water to go through. b.) Facilitated Diffusion ­ Channel Transport Protein ­ [high]  ▯[low] ~ will only allow certain molecules to go through ­ Carrier Transport Protein ­ [high]  ▯[low] ~ works by changing the shape of the protein (conformational change) Facilitated Diffusion is Passive (no energy involved), Specific (for the molecule that is  going to be transported) and Saturable (can only work in a certain rate). 2. Active (requires energy – ATP) ­ molecules usually move “up” (i.e. [low]  ▯[high]) ­ Transport may be against concentration gradient ­ Transport proteins involved ­ Can be primary or secondary Primary Active Transport (ATP is directly involved) ­ ATP participates directly in the transport mechanism ­ Na+/K+ Pum
More Less

Related notes for BIOL 1010

Log In


OR

Join OneClass

Access over 10 million pages of study
documents for 1.3 million courses.

Sign up

Join to view


OR

By registering, I agree to the Terms and Privacy Policies
Already have an account?
Just a few more details

So we can recommend you notes for your school.

Reset Password

Please enter below the email address you registered with and we will send you a link to reset your password.

Add your courses

Get notes from the top students in your class.


Submit