Study Guides (248,411)
Canada (121,516)
Biology (423)
BIOL 102 (54)

Chapter 1-8 bio exam review

64 Pages
Unlock Document

BIOL 102
Virginia K Walker

Chapter 7­ Enzymes, Metabolism, and Cellular Respiration 01/29/2014 Chapter 1­ An Introduction to Biology 1.1 The Principles of Life and Levels of Biological Organization The Principles of Biology: 1. Cells are the simplest units of life 2. Living organisms use energy 3. Living organisms interact with their environment 4. Living organisms have mechanisms that maintain homeostasis 5. Living organisms grow, develop, and reproduce 6. The genetic material, DNA, provides a dynamic plan for sustaining life 7. Populations of organisms evolve from one generation to the next\ 8. All life is related by an evolutionary history 9. Organisms follow the laws of chemistry and physics, structure determines function How life can be viewed at different levels of biological complexity: 1. Atoms­ all matter composed of atoms 2. Molecules and Macromolecules­ Carbohydrates, DNA, proteins, etc. 3. Cells­ molecules associate to form organelles that are enclosed in a membrane 4. Tissues­ many cells of the same type associate ex. muscle tissue 5. Organs­ comprised of two or more tissues 6. Organ System­ two or more organs combine to accomplish larger function 7. Organism­ distinct unit of life 8. Species­ related group of organisms 9. Population­ group of organisms of same species that occupy a continuous space 10.  Community­ Assemblage of populations of different species 11.  Ecosystem­ interactions of a community of organisms with their environment 12. Biosphere­ all the places on earth where living organisms exist Mechanisms by which evolutionary change occurs: 1. Vertical Descent with Mutation­ Changes in a lineage of ancestors by the accumulation of  mutations due to natural selection 2. Horizontal Gene Transfer­ genetic exchanges between species Taxonomy (how organisms are classified) Domains­ Bacteria, Archaea, and Eukarya ­bacteria and archaea are prokaryotic because of simple structures ­eukarya are eukaryotic cells and are subdivided into eight supergroups ­domain ­> kingdom ­> phylum ­> class ­> order ­> family ­> genus ­> species Genomes and Proteomes­ Underlie evolutionary changes • Genome­ complete genetic make up of an organism (complete DNA) • Proteome­ collection of all proteins made in a cell under a particular set of conditions • Provide continuity from generation to generation • Substrate of evolutionary change­ may undergo mutations +acquire new genes 1.2 Biology as a Scientific Discipline Biology Investigated at different levels: (a) Ecology­ species/population/community/ecosystem levels (b) Anatomy and physiology­ tissue/organ/organ systems/organism levels (c) Cell biology­ cellular levels (d) Molecular biology­ molecular/atomic levels (e) System biology­ all levels  Scientific method: Predictions are made that can be observationally or experimentally tested;  some are made by collection and comparison of new information Discovery­based science: started without knowing what will be found Hypothesis: proposed explanation for a natural phenomenon Theory: broad explanation of some aspect of the natural world that is substantiated by a large  body of evidence 1.3 Learning Strategies Cognitive engagement: We construct our own knowledge, how deeply we engage in the material  is proportional to the amount of information we will retain and it will make up better scientists. Concept Mapping: is a graphic tool to help us organize and interrelate concepts and processes/  Chapter 2: The Chemical Basis of Life I: Atoms, Molecules, and Water 2.1 Atoms Orbitals: areas where there is a high probability to find an electron, any orbital can contain a  maximum of two electrons therefore if there’s more electrons there is energy shells. Each energy  shell can contain a different amount of orbitals. Atomic Number: number of protons in an atom Daltons (Da): Unit that atomic mass is measured in. 1 C atom (6N, 6P) is exactly 1 Dalton  because it is the key element in life in the most common form Mole: Contains the same number of atoms as are present in exactly 12g. of carbon Avogadro’s constant: 1 mole = 6.022 x 10^23 Isotopes: Elements that can differ in the amount of neutrons they contain Radioisotopes: unstable isotopes found in nature that loses energy through radiation by emitting  subatomic particles. Examples in medicine: solutions containing radioisotopes of iodine are  given to a person with an overactive thyroid gland because it uses iodine and therefore iodine  concentrates there and kills the cells in the hyperactive region.  Four Elements that compose most of the mass of all living organisms: oxygen, hydrogen, carbon,  and nitrogen 2.2 Chemical Bonds that Create and Stabilize Molecules Covalent Bonds: electrons from the outer energy shell of two atoms are shared to complete the  outer energy shell of both atoms Electronegativity: is the measure of an atom’s ability to attract electrons in a bond from another  atom. Electrons are unevenly shared if the atoms have different EN numbers ­> polar bonds ­>  called a polar molecule or dipole because of the partial charges that result on the atoms in the  molecule Ion: When an atom gains/loses electrons Cations: Ions with net positive charges Anions: Ions with net negative charges Ionic Bond: Form when a cation binds to an anion Free Radical: Molecule containing an atom with a single, unpaired electron in its outer energy  shell Chemical Reaction: occurs when one or more substances are changed into other substances Brownian Motion: heat energy that causes atoms and molecules to interact and move Catalyst: Speeds up a chemical reaction without itself being affected Chemical Equilibrium: When the rate of the forward reaction is balanced by the rate of the  reverse reaction. The likeliness of going to one side depends on free energy. 2.3 Chemical Forces that Promote and Stabilize Molecular Interactions van der Waal forces: due to electrostatic interactions between molecules of opposite charges.  Strength determined by degree of the charges and distances between molecules. Weaker than  covalent/ionic bonds because charges are smaller and distances are greater.  2 types of van der Waal forces: 1. Ion­Dipole: occur between ions and polar molecules ex: ions dissolved in water. 2. Dipole­Dipole Hydrogen Bonds: occur between the hydrogen of one polar molecule and the oxygen, nitrogen,  and fluorine of another. Stronger than other dipole­dipole bonds because the relevant atoms are  small and bonds are very polar. 2.4 The Importance of Water and Its Physical and Chemical Properties Heat of Vaporization: the heat required to vaporize 1 mole of any substance at its boiling point  under standard pressure. Heat of Fusion: amount of energy that is released when a substance goes from the liquid to the  solid state. Specific Heat: is the amount of heat required per unit of mass to raise the temperature of that  mass by one degree Celsius.  The large numbers of hydrogen bonds in water cause the heat of vaporization, heat of fusion to  be high, and specific heat to be high. Solutes: substances dissolved in a liquid Solvent: the liquid in which substances are dissolved in. Solutes + Solvents = Solution Hydrophilic: water loving ­> polar compounds and nonpolar with H­bonds Hydrophobic: water fearing ­> predominantly carbon + hydrogen, no partial charges Amphipathic: have polar or ionized regions at one or more other sites Micelles: Occur when amphipathic molecules are mixed with water. A sphere where the  hydrophilic side faces the water and hydrophobic side faces the inside. Instead of micelles such  molecules may form bilayers. Solute Concentration: the amount of solute dissolved in a unit volume of solution [g/L]. Mass of molecules:  Sum of atomic mass of all the atoms in the molecules  Molarity: Number of moles of a solute dissolved in 1 L of solution. [mol/L] or [M] Colligative Properties: depend on the concentration of dissolved solute particles and it affects the  temperature at which a solution freezes/vaporizes. ­> Because of colligative properties adding solutes to water lowers freezing points and raises  boiling points so the oceans don’t freeze over. As well some cold­blooded animals produce anti­ freeze molecules that dissolve in their bodily fluids to survive extreme cold. Pure water can ionize into hydrogen ions (H+) and hydroxide ions (OH­). In pure water the  concentrations are 10^­7 mole/L.  When substances are dissolved in water the may release or absorb H+ and OH­ therefore  changing concentrations.  Acids: Molecules that release hydrogen ions in a solution Base: release OH­ into water or react with water to produce OH­ H+ concentration is pH, which is measure on a log scale and can be expressed as: pH=­log_10[H+] H+ and OH­ can bind to ions and molecules which can affect: • Shapes and functions of molecules • The rates of many chemical reactions • The ability of two molecules to bind to each other • The ability of ions or molecules to dissolve in water Buffers: 1. kidney secretes acidic or alkaline compounds into bloodstream when blood pH becomes  unbalanced 2. Kidneys can transfer H+ from the body into urine 3. Acid­base buffer which is a bicarbonate pathway and can work in two directions   ­>Water permits atoms and molecules to interact in ways that would be impossible in their  undissolved state: 1. hydrolysis 2. dehydration/condensation reaction ­>Water is incompressible and can form a ‘hydroskeleton’ for worm and other invertebrates and  provides turgidity for plants ­> Removes toxic wastes from animals by acting as a solvent for the, ­> Water can evaporate which cools an organism ­> Cohesion: molecules within a substance tend to non­covalently attract each other. Cohesion  aides in the movement of water through plant vessels ­>Water aids as a lubricant because it can coat surfaces ­> Surface tension allows insects to walk on water Chapter 3 Carbon ­four covalent bonds allows for a lot of different molecules/arrangements/bond types ­able to form polar and non polar bonds: • carbon­carbon and carbon­hydrogen bonds are nonpolar • hydrocarbons: hydrogen­carbon bonds tend to be hydrophobic and not very soluble in  water • carbon­oxygen and carbon­nitrogen are polar and thus soluble and water ­carbon atoms are relatively small and therefore stable at different temperatures because of short  bonds Functional Groups: Isomers Isomers: two structures with an identical molecular formula but different structures and  characteristics 1. Structural Isomers: contain the same atoms but in different bond relationships 2. Stereoisomers have identical bonding relationships but the spatial positioning of the  atoms differ (2 kinds): • Geometric Isomers: cis and trans isomers • Enantiomers: mirror images of each other 3.2 Classes of Organic Molecules and Macromolecules Polymers: large molecules made up of monomers Condensation Reaction: two molecules combine together with the loss of a small molecule • Dehydration reaction: A condensation reaction when the loss of a small molecule is water • Hydrolysis reaction: polymer broken into monomers and water added in the monomer’s  place 3.3 Carbohydrates Include Simple Sugars and Polymers Composed of Sugar Molecules Carbohydrates: composed of carbon, hydrogen, and oxygen atoms Cn(H 0)n, 2ost linked to an  OH group making them soluble in water Sugars:  • Monosaccharaides: consist of single monomer unit (i.e. ribose, glucose (forms a ring in  solution there are different isomers of glucose D­form and L­form), deoxyribose) • Disaccharides: consist of two or more monosaccharaides. Linking of monosaccharaides  occurs by removing one hydroxyl group of one atom and a hydrogen of another by  dehydration, bond formed is a glycosidic bond. (i.e. sucrose, maltose, lactose). The way  the glycosidic bond is formed affects the structure and function. • Polysaccharides: monosaccharaides linked to form polymers (i.e. glycogen, starch,  cellulose) o Cellulose: branching is not readily done because of the glycosidic linkages and  therefore can be very closed packed and form hydrogen bonds between multiple  molecules on a chain ­> high tensile strength ­> strong bonds ­> resist hydrolysis  ­> structural support o Glycogen, starch, and cellulose can be in a solution of water but they don’t break  down and we can still see them therefore theyre insoluble o Polysaccraides are poorly soluble because theres few polar regions but not  enough. There is partial solubility so you can take of units of starch and glycogen  for ATP (main role is an energy storage compound) glycogen is more soluble than  starch because it is more branched therefore more polar regions are exposed and  its better for energy storage o Cellulose molecules are insoluble and are fibre­ the orientation of the bonds make  it very stable­ a lot of energy needs to be used to break energy. People want  enzymes that can break the bonds and exploit them for industrial use 3.4 Lipids are Mostly Hydrophobic and are Heterogeneous in Structure and Function Lipids: molecules composed predominantly of H and C atoms held by nonpolar covalent bonds • Mixture of triglycerides (aka triacylglycerol) • Formed by bonding glycerol to three fatty acids (very insoluble many CH2 bonds) • Joined by dehydration, broken via hydrolysis • Important for energy storage: 1g. of fat stores twice as much energy at 1g. of  glycogen/starch ­> greater proportion of C­H bonds instead of C­OH bonds which has  more energy • Fats can also be structural in providing cushioning and insulation • Fats are very reduced only CH and a lot of electrons that can be taken off  • Double bonds (desaturation) deform the linear chain and give the fatty acid a kinked 3­d  structure • When fatty acids are used in the membrane if you change the amount of kinks the lipids  in our membrane when theyre too cold they go solid so they introduce double bonds  (kinks) so theyre more flexible and are in their natural semi­fluid state Saturated Fatty Acid: • All carbons are linked by single covalent bonds • Tend to be solid at room temperature Unsaturated Fatty Acid: • Contain one or more double bonds • Tend to be liquids at room temperature o 1 double bond­ monounsaturated o 2 or more­ polyunsatured Trans Fat: monounsaturated fat isomers or polyunsaturated fats that have the hydrogens in the  trans position Phospholipids: • Glycerol, 2 fatty acids and a phosphate group • Amphipathic molecule: Head region­ polar, hydrophilic      Fatty acid chains­ nonpolar, hydrophobic • Important in membrane structure (phospholipid bilayer), signaling Steroids: • Four interconnected rings of carbon atoms • Usually not very water soluble • Cholesterol biosynthesis is linked to fat metabolism ­> molecules derived from it such as: • Estrogen and testosterone differ only slightly from cholesterol by modifying side groups • The recognition by proteins among receptors has very specific structures Waxes: • One or more hydrocarbons and long structures • Attached by its carboxyl group to another hydrocarbon chain • Nonpolar and provide barriers to water loss 3.5 Proteins are Polymers Composed of Amino Acids • Composed of COHN, some S • Machines of the cells • Amino acids are monomers o Common structure with variable R group o 20 L­amino acids (used in proteins) o Side­chain determines structure and function o The nitrogen has a positive charge and the oxygen has a negative charge but they  allow for the amino acids to be polar ­>amino acids are a base because  o they can take H+ • Joined by dehydration reaction o Peptide bond o Forms polypeptides o Proteins are made up of 1 or more polypeptides • Broken apart by hydrolysis • If you break apart the structure of the protein most of the information so it is back  together is in the primary structure There a different classes of chemistr of amino acids which is what you need to know. The way they are charged affects the structure. Protein Structure: • Primary: seq of AA, determined by gene – ultimately determines 2o, 3o • Secondary: α­helices, β­strands (sheets) • Tertiary: 3­D shape • Quaternary: 2 or more subunits, multi­meric complexes Factors That Influence Protein Structure: 1. Hydrogen Bonds: Bonds form between atoms in the polypeptide backbone and between  atoms in different side chains 2. Ionic bond: Bonds form between oppositely charged side chains 3. Hydrophobic effect: Nonpolar amino acids in the centre of the protein avoid contact with  water 4. Van der Waals forces: Attractive forced occur between atoms that are optimal distances  apart 5. Disulfide bridge: A covalent bond forms between 2 cysteine side chains Protein­Protein Interactions • Many cellular processes involve steps in which two or more proteins interact with each  other • Specific binding at surface Proteins Contain Functional Domains with Their Structures • Domains: Portions within proteins having distinct structures and functions, very specific  domains and domains are all the same for the same function even in different proteins • These particular amino acid sequences have been duplicated during evolution: o The same kind of domain may be even found in several different proteins • When the same domain is found in different proteins o It has the same characteristic 3­D shape, chemical properties, and function 3.6 Nucleic Acids are Polymers and Are the Source of Genetic Information • Responsible for the storage, expression, and transmission of genetic information • Two classes o Deoxyribonucleic acid (DNA): store genetic information coded in the sequence of  their monomer building blocks o Ribonucleic acid (RNA): Involved in decoding this information into instructions  for linking a specific sequence of amino acids to form a polypeptide chain • Monomer is nucleotide • Made up of phosphate group, a five­carbon sugar, and a single or double ring of C and N  atoms known as a nitrogenous base • Sugar­phosphate backbone • Runs 5’­3’  • CUT a pie –C­U­T pyramidines (cytosine, uracil, thymine) • Purines are adenine and guanine • Go back to the video and watch the differences between Uracil and thymine • DNA RNA Deoxyribonucleic acid Ribonucleic acid Deoxyribose Ribose Thymine (T) Uracil (U) Adenine (A), guanine (G), cytosine (C) used in both 2 strands­ double  Single strand helix 1 form Several forms Chapter 4 notes: Cell Theory Microscopy: 1.Magnification is the ratio between the size of the image of a specimen, and the specimen’s  actual size. 2. Resolution is the ability to observe two nearby, adjacent objects as being distinct from each  other. 3. Contrast the ability of an object to stand out from its surroundings Stains are molecules that bind that bind to a structure and improve out ability to distinguish it  from its surroundings, greatly improving contrast.  Light microscope – Uses light for illumination  – Resolution 0.2 μm  Electron microscope (SEM, TEM) ­Uses an electron beam (short wavelength)  ­Resolution 2 nm ­requires coating with heavy metal Confocal images – the power of fluorescent microscopy and software ­you put it in a stain and then use wavelengths to only pick up those stains ­lasers can scan at different depths and through optical slices software imaging will form it into a  3D Fixation: Cells be killed in a controlled manner that fixes the structure into a biologically  preserved state  All life can be placed into two categories: – Prokaryotes (bacteria, archaea)– Eukaryotes ­Major difference is the degree of organization eurkaryotic cells have a membrane bound nucleus Cell structures consider key organizing features: – The cell membrane is the border between a cell’s exterior and its interior – The interior of the cell is called cytoplasm – All cells export macromolecules from their cytoplasm to outside the cell  o To form a protective matrix on the exterior side of the cell’s membrane – Cytoplasm is an aqueous environment further organized into specific compartments by  internal membranes or complex protein assemblages  • Creating and maintaining cell structure requires: – Matter, energy, organization, and  information Plasma Membrane: consists of phospholipid bilayer with embedded proteins ­Water soluble molecules cannot readily pass hydrophobic region ­Embedded proteins can form channels Typical bacterial cell • Plasma membrane­ barrier• Cytoplasm­ contained inside plasma membrane • Nucleoid­ region where genetic material found • Ribosomes­ involved in protein synthesis Some prokaryotes have organelle­like structures but not nearly as complex as in eukaryotes Eukaryotic cells • DNA housed inside nucleus • compartmentalization • Organelle: membrane­bounded compartment  with its own unique structure and function • Shape, size, and organization of cells vary  considerably across species and even among different cell types of the same species The Proteome Determines the Characteristics of a Cell • • How does a single organism produce different types of cells? • • Identical DNA in different cells but different proteomes • • The proteome of a cell determines its structure and function • • Gene regulation, amount of protein, amino acid sequence of a particular protein and protein modification can influence a cell’s proteome • • Proteomes in healthy cells are different from the proteomes of cancerous cells Cytosol • surrounds organelles but inside the plasma membrane • Cytoplasm includes everything inside the plasma membrane – Cytosol = the milieu surrounding organelles .....Metabolism • Cytosol is central coordinating region for many metabolic activities of eukaryotic cells • Catabolism- breakdown of a molecule into smaller components • Anabolism- synthesis of cellular molecules and macromolecules ER -composed of a network of flattened tubules called cisternae that enclose a continuous ER lumen -Rough ER studded with ribosomes and continues with the outer nuclear membrane Rough ER: 1. Protein sorting 2. Insertion of newly made proteins into the membrane 3. Glycosylation: attachment of carbohydrates to proteins and lipids Smooth ER: -increased SA allows for enzymes to metabolize ­carbohydrate metabolism: glycogen­>glucose ­accumulation of Ca+ ions ­enzymes synthesize and modify lipids Golgi Apparatus ­materials transported between the pockets within via vesicles ­three functions: processing, protein sorting, secretion ­Processing: chemically modify proteins and lipids, glycosylation, Proteolysis: enzymes called  proteases cut proteins into smaller polypeptides ­Secretions: secretory vesicles fuse with the plasma membrane to release contents Exocytosis: process in which material inside the cell, which is packed into vesicles, is excreted  into the extracellular environment 1. A vesicle loaded with cargo is formed as a protein coat wraps around it 2. The vesicle is released from the Golgi, carrying cargo molecules 3. The protein coat is shed 4. The vesicle fuses with the plasma membrane and releases the cargo outside Endocytosis: plasma membrane folds inward to form a vesicle that brings substances into the cell • Receptor­mediated endocytosis: a receptor is given to a specific cargo that stimulates the  binding of coat proteins to the membrane to initiate a vesicle • Pinocytosis: formation of membrane vesicles as a way for cells to internalize extracellular  fluid (solutes) • Phagocytosis: formation of a phagosome or phagocytic vacuole that engulfs a large  particle (i.e. bacterium) Lysomomes: smalle organelles that are able to lyse macromelcules contain acid hydrolases that  perform hydrolysis • Autphagy: cellular material enclosed in a double membrane (autophagosome) which  fuses with a lysosome and the material is digested and the molecules are recycled back  into the cytosol Peroxisome: •  Relatively small, found in all eukaryotic cells  •  Origin remains controversial (semiautonomous?)  •  General function to catalyze certain chemical reactions, typically those that break down  molecules by removing hydrogen or adding oxygen  •  Reaction by­product is hydrogen peroxide (H2O2)  •  Catalase breaks down H2O2 without forming dangerous free radicals  Vacuoles •  Functions are extremely varied, and differ among cell types and even environmental conditions  •  Central vacuoles in plants for storage and support (turgor pressure) •  Contractile vacuoles in protists for expelling excess water  •  Phagocytic vacuoles in protists and white blood cells for degradation  Cytoskeleton: network or microtubules, intermediate filaments, and actin filaments Microtubules: long, hollow, cylindrical, composed of the protein tubulin.  • Function: cell shape, chromosome sorting in cell division, intracellular movement • Dynamic instability: a microtubule can oscillate between growing and shortening  important during cell division • Centrsome within are centrioles and a microtubule­organizing centre Actin Filaments: known as microfilaments. Composed on two strands of actin monomores that  spiral around each other • Cell shape, provide cells with mechanical strength, anchorage of cell and nuclear  membranes Intermediate Filaments: form a twisted rope­like structure • Function: cell shape, cell strength, muscle contraction, intracellular movement of cargo,  cell movement, cytokinesis Motor Proteins: use ATP to promote movement • Head region interacts with cytoskeletak filament, when ATP binds and is hydrolyzed the  protein’s head cocks forward and binds to filament and then backwards which moves the  tail from the left to the right • Cilia: cover all or part of the surface of a cell • Flagella: single or in pairs which propel cell • Axonene: arrangement of microtubules (9+2 arrangement of nine outer doublet  microtubules and two central microtubules) which is anchored to basal body. Contain  motor proteins i.e. dynein Semiautonomous organelles • •  Mitochondria, chloroplasts  • •  Can grow and divide to reproduce (binary fission)  • •  not completely autonomous  • •  Mito and Chloro have small, circular genomes like bacteria  • •  Endosymbiotic theory  Mitochondria •  Outer and inner membrane– Intermembrane space and mitochondrial matrix  •  Primary role is to make ATP  •  Also involved in the synthesis, modification, and breakdown of several types of cellular  molecules  •  Can also generate heat in brown fat cells  Chloroplasts •  Photosynthesis– capture light energy to synthesize organicmolecules such as glucose •  Found in nearly all species of plants and algae  • Outer and inner membrane with an intermembrane space  • Third membrane, the thylakoid membrane, forms flattened tubules that stack to form a  granum (plural, grana)  • stroma is compartment between inner membrane and thylakoid membrane • thylakoid lumen is enclosed in the thylakoid membrane Chlorplasts are a specialized version of plant organelles that are knows as plastids, which are all  derived from unspecialized proplastids Chapter 5 Notes: DNA­>RNA­>Protein Genes: individual functional regions of the genome Transcription: the process where genes can be used as templates to make RNA Translation: process where tRNAs and rRNA that assist in the production of all polypeptides Eukaryotic cell four systems work together: 1. Interior of the nucleus • Location of the genome • Gene regulation • Organization and protection of chromosomes via the nuclear matrix 2. Cytosol • Coordination of responses to the environment • Coordination of metabolism • Synthesis of the proteome • Organization and movement via a cytoskeleton and motor proteins 3. Endomembrane system 1. Nuclear Envelope • Boundary that surrounds the nucleus 2. Endoplasmic reticulum • Protein secretion and sorting • Glycosylation • Lipid synthesis • Metabolic functions and accumulation of Ca2+ 3. Golgi Apparatus • Protein secretion and sorting • Glycosylation 4. Lysosome/Vacuoles • Degradation of organic molecules • Storage of organic molecules • Accumulation of water (plant vacuoles) 5. Peroxisomes • Breakdown of toxic molecules such as H202 • Breakdown and synthesis of organic molecules 6. Plasma membrane • Uptake and excretion of ions and molecules • Cell signaling • Cell adhesion 4. Semiautonomous organelles  1. Mitochondria • Synthesis of ATP • Synthesis and modification of other organic molecules • Production of heat 2. Chloroplasts • Photosynthesis • protein­protein interactions critical • Continual synthesis new molecules and breakdown unwanted components Molecular Machine A machine is an object that has moving parts and does useful work • provide structure and organization to cells • ATP synthase is a molecular machine – Molecular recognition allows for complex assembly • Subunits recognize each other and bind in a specific way The Cytosol: ­ coordinate  responses  to  environment ­may  stimulate  signaling  pathways that  affect  the  functions of cellular  proteins and change  the  expression of genes ­sit of  translation,  production  of  proteins Semiautomous Organelles: Mitochondia and chloroplasts contain their own genetic material and divide by binary fission • Mitochondrial genome: chromosomes found in mitochondria and chloroplasts  (resemble bacterial genomes­>circular DNA helices) • Nuclear genome: chromosomes found in nucleus • Divide by binary fission The semiautonomous organelles are vital energy­generating systems with dual­origin proteomes • Some proteomes are made within the organelle but some are encoded by nuclear genes The Endomembrane System: ­transport of vesicles can occur in both directions ­most lipids made in ER membrane ­major site of protein synthesis and organization ­storage and recycling of organic molecules Membranes are dynamic structural components of  the  endomembrane system:  Cytosilic leaflect: the portion of the bilayer that faces the cytosol that synthesizes most lipids  together with the cytosol (diagram above) ­lipids may be transferred: (a) lateral diffusion: occurs between ER and nuclear envelope (b) Vesicle transport: occurs amond the membranes of the endomembrane system (c) Lipid exchange proteins can transfer lipids between any two membranes, such as between  the ER and a mitochondrion Palade demonstrated that secreted proteins move sequentially through organelles of the  endomembrane system: • •  Thousands of different proteins must be sorted to the correct locations  • •  George Palade’s team used pulse­chase experiments to determine where  radioactive proteins were produced and the pathways they took  • •  Studied pancreatic cells secreting proteins  • •  Followed radioactive proteins from synthesis in the rough ER and  movements through cellular compartments  Protein localization Sorting (transit) signals are short amino acid sequences that direct protein to cellular location Most eukaryotic proteins begin translation on ribosomes in the cytosol Proteins that stay in the cytosol lack sorting signals  Sorting to nucleus, mitochondria, chloroplasts, and peroxisomes (some) occur after the protein is  made – Post­translational sorting  Synthesis of other proteins destined for ER, Golgi, lysosome, vacuole, plasma membrane, or  secretion halts until the ribosome is bound to the ER – Cotranslational sorting  proteins that stay in the ER have ER retention signals (in addition to ER signal) Other proteins must be sorted  – Transported by vesicles – Vesicles incorporate coat proteins (specificity)  – Also incorporates v­snare indicative of cargo – T­snare on target recognizes v­snare and vesicle fuses with target membrane Cotranslational Sorting: the SRP (signal recognition particle) binds to ER signal sequence and  pauses translation, then the SRP binds to the receptor in the ER membrane. SRP is released and  the translation resumes the polypeptide is threaded into a channel that brings it into the lumen,  the sorting signal is cleaved off at this point usually by signal peptidase, once its completely  synthesized its released into the ER lumen. Most membrane Proteins are inserted into the ER membranes cotranslationally: ­they have ER signal peptides that are synthesized on ribosomes attached to the ER. ­ER signal peptide not always remoced and they become embedded within the lipid bilayer  because theyre hydrophobic ­all membrane proteins contain a stretch of amino acids that are hydrophobic ­transmembrane proteins span the membrane, must have at least one larger hydrophobic region  (20+ amino acids) ­> large enough to embed and reach beyond bilayer ­I.E. (fig. 5.13) Signal polypeptidase protein has a transmembrane domain and a domain that  extends beyond the bilar to the ER lumen (where it functions) ­the polypeptide that’s being synthesiexd has:  1. domain at its carboxy terminus that extends out into the cytosol, 2. a transmembrane domain anchoring it in the ER membrane 3. and domain at its amino terminus extending into the ER’s lumen.  ­once membrane/transmembrane protein is created and positioned it can be transported via  vesicles Proteins Released into the ER Lumen Can Have Different Final Destinations and Different  Modifications: ­Proteins that are meant to function in the ER  have amino acids that serce as ER­retention  sorting signal ­Proteins in the lumen without ER retention signal are moved via vesicles to the Golgi apparatus  where they may undergo modifications and move
More Less

Related notes for BIOL 102

Log In


Join OneClass

Access over 10 million pages of study
documents for 1.3 million courses.

Sign up

Join to view


By registering, I agree to the Terms and Privacy Policies
Already have an account?
Just a few more details

So we can recommend you notes for your school.

Reset Password

Please enter below the email address you registered with and we will send you a link to reset your password.

Add your courses

Get notes from the top students in your class.