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BIOL 2020
Patrice Cote

09/16/2012 • 4 types of macromolecules • carbohydrates(glycans) o everything from simple to complex sugars o (CH2O)n o chain of carbons, all linked to a OH group except for 1 which is C=O o sugars with 5 or more carbons self react to form a ring o if the OH group is projected to the right it is a D­sugar, if to the left it is a L­sugar o a sugar is an alpha sugar if the C1 OH group is below the plane of the ring, if above it  is a beta sugar o sugars join by covalent glycosidic bonds( C­O­C) o mono▯di▯oligo▯poly o Bernard found homeostatic balance of glycogen in liver o Glycogen=animal, starch=plant o Cellulose major component in cell walls o Glycosaminoglycans (GAGs) A­B­A­B structure, ex. Heparin which inhibits blood  coagulation. This is done by activating antithrombin(inhibitor in thrombin)  • Lipids o Glycerol molecule bonded to 2 fatty acids  o Amphipathic=both hydrophobic and philic regions o Lack polar groups, so insoluble in water, stored in cells as dry droplets (adipocytes) o Saturated­ fatty acids have no double bonds  Solid at room temp o Unsaturated­ have double bonds, gives fatty acid a kink,   Double bonds lower melting temp. liquid at room temp  Oils are unsaturated lipids at room temp  Steroids 4 carbon ring cholesterol is a steroid Phospholipids rd 3  OH group on glycerol bonded to phosphate group, which is bonded to a polar group amphipathic • proteins o responsible for most of the cells activities  o can selectively interact with other molecules  o high degree of specificity  o made up of amino acids, made in ribosomes o peptide bonds link amino acids together  o R groups can bind to a alpha carbon on the amino acid to give different structures and  functions  o Properties of amino acids  Polar charged  Hydrophilic, act as acid/base, form ionic bonds Polar uncharged Hydrophilic, associate with water, form hydrogen bonds Nonpolar Hydrophobic, associate with lipid bilayer Posttraslational modifications­ amino acids that were altered after they are in the polypeptide chain  Primary structure­ sequence of amino acids  Secondary structure­ form alpha helix or beta pleating by means of hydrogen bonding  Tertiary Structure­ unlimited number of conformations held by noncovalent bonds  X­ray crystallography­ to determine structure of tertiary structure,  Quaternary structure­ multiple polypeptide chains(subunits) joined together Ex. Hemoglobin  Multiprotein complex formed when multiple proteins with different functions for a complex together Fibrous protein­ elongated shape, outside cells, resist pulling force Globular protein­ compact shape, mainly inside cell,  Myoglobin­ stores oxygen in muscle,  Protein domains­ spatially distinct modules of the protein, may have different functions in protein,  Conformational changes­ predictable movements in the protein due to binding with a specific molecule  Denaturing­ occurs when a protein is exposed to something(heat, chemical, etc) that changes the proteins  folds and thereby the functions  • nucleic acids • Human genome contains 20000­22000 genes  • Proteome­ entire inventory of proteins produced by an organism • Proteomic­ the expanding field of protein biochemistry  • Heat shock response­ proteins become active when present in a certain temperature • Read page 78­81 09/16/2012 Membrane functions  09/16/2012 Compartmentalization  Separates internal from external to allows activities to happen without interference  Selectively permeable membrane Can control what goes in and out Transporting solutes Contains proteins and such that allow for active and passive transport of substances  Responding to external signals  Signal transduction, the membrane has receptors that combine with ligands to recognize and respond to  signals  These signals can tell the cell to do or not do certain activities  Intercellular interaction  Allows for cell to cell communication  Energy Transduction  Energy processes occur across the membrane, i.e. photosynthesis  Plasma membrane is made up of a lipid bilayer fluid mosaic model  The ratio of proteins to lipids in the membrane is dependent of the type of cell the membrane is on, i.e.  inner mitochondrial membrane will have a high ratio compared to red blood cells  The lipids are amphipathic­ contain both hydrophobic and hydrophilic regions 09/16/2012 Sphingolipids­ less abundant lipids, derivative of sphingosine,  Cholesterol­ another lipid, can make up 50% of the lipids in some animal membranes  The lipid bilayer is able to reassemble by itself  Liposomes­ fluid filled vesicles formed spontaneously from phospholipid molecules  Liposomes are important in research because in the lab they can be used to deliver drugs or other  substances  Carbohydrates are found in the membrane of eukaryotes and are often covalently linked to proteins to form  glycoproteins( process known as glycosylation) The carbohydrate on glycoproteins is a branched hydrophilic oligosaccharide  Play a large role in cellular interactions  Membrane proteins Peripheral  Integral Lipid anchored­ outside the lipid bilayer and covalently linked to the lipid molecule  Freeze­fracture replication  Tissue is frozen then cut with a knife, the fracture usually occurs along the line between the 2 leaflets, this  leaves the integral proteins in one side of the split membrane   • Segments of polypeptide chains that are embedded in the membrane are transmembrane domains  • Simple structure • Consist of amino acids that span the lipid bilayer as a alpha helix  • Cell fusion­ 2 different types of cells fuse together to produce one cell with a common cytoplasm and a  single continuous plasma membrane  • Membrane proteins from each different cell eventually mix together and are not separated  • Fluorescence recovery after photobleaching (FRAP)­ integral membrane components are given dye to  be able to track the movement of the components  • Single­particle tracking (SPT)­ individual membrane proteins are labeled with gold particles and  followed by computer microscopy  • 09/16/2012 • Metabolism­ the collection of biochemical reactions that occur within a cell  09/16/2012 • Metabolic pathways­ sequence of chemical reactions in which each reaction is catalyzed by a specific  enzyme  • Compounds formed along the way are called metabolic intermediates(metabolites) Catabolic pathways • o Disassembly of complex molecules to form simpler products  o Make available the raw materials from which other molecules can be synthesized  o Provide chemical energy  o This energy is temporarily stored as ATP or high­energy electrons  Anabolic pathways Synthesis of more complex compounds  Energy requiring  Utilize chemical energy released by the exergonic catabolic pathways  • Oxidation­Reduction Reactions­ reactions in which electrons are transferred from one reactant to  another  Reducing agent­ loses electrons • Oxidizing agent­ gains electrons  Catabolism of Glucose Glycolysis­ occurs in the soluble phase of the cytoplasm and leads to the formation of pyruvate  Breaks links between sugar and phosphate at the expense of 1 molecule of ATP  Phosphorylation activates the sugar, making it capable of participating in subsequent reactions  Can generate ATP in the absence of oxygen  4 ATP is created from 1 molecule of glucose oxidized to pyruvate but 2 ATP are needed to initiate glycolysis  09/16/2012 Tricarboxylic acid cycle­ occurs within the mitochondria of eukaryotic cells and the cytosol of prokaryotes  and leads to the final oxidation of the carbon atoms to carbon dioxide.  • Substrate level phosphorylation­ transfer of a phosphate group from one of the substrates to ADP to  create ATP • Fermentation­ cells are able to regenerate NAD+ by the transfer of electrons from NADH to pyruvate  • Takes place in cytosol  • Reducing power­ the energy required to synthesize complex molecules, a cells reservoir of NADPH  represents its reducing power • Protein kinases­ enzymes that transfer phosphate groups to other proteins  • Allosteric Modulation­ mechanism whereby the activity of an enzyme is either inhibited or stimulated by  a compound that binds to a site called the Allosteric site  Feedback inhibition­ the enzyme catalyzing the first committed step in a metabolic pathway is  • temporarily inactivated when concentration of an end product gets to a certain level  • Anaerobes­ organisms that do not use oxygen to make energy  • Aerobes­ use oxygen • Mitochondria­ 1­4 um in length  • They can fuse with other mitochondria or split up  • Site production of ATP • Synthesis of some amino acids and hemo groups  • Regulate uptake and release of calcium▯apoptosis • Outer membrane o Outer boundary for mitochondria  o 50% lipids o enzymes that involved in degradation of tryptophan and elongation of fatty acids  o contains porins, integral proteins that make a channel through membrane, surrounded  by barreled beta­strands  Inner membrane 09/16/2012 Hardly any cholesterol  Highly impermeable  High concentration of Cardiolipin Facilitating proteins involved in ATP synthesis  Much more proteins than lipids compared to outer membrane Two interconnected domains  Inner boundary membrane Just inside outer membrane and forms a double membrane envelope Rich in proteins important for import of mitochondrial proteins  Cistae Invaginated sheets to increase surface area  Where ATP synthesis happens  Inner boundary membrane bound to cistae by cistae junctions  Matrix Gel­like consistency  High concentration of water soluble proteins Contains ribosomes  Possess own mitochondria DNA Encodes mitochondrial polypeptides  Intermembrane space Between inner and outer membrane 09/16/2012 Contains proteins that have role in apoptosis  o Glycolysis  • Glucose is phosphorylated using 1 ATP to make fructose phosphate, and the phosphorylated  again with another ATP  • 6­carbon bisphosphate split into 2 3­carbon monophosphates  • oxidized to acid as electrons removed from substrate and used to reduce the coenzyme NAD+  to NADH.  • Phosphate group on C1 is transferred to ADP forming ATP by substrate­level­phosphorylation,  2 ATP per glucose oxidized  • Dehydration of substrate to give a high phosphate group­transfer potential  • More substrate level phosphorylation to form more ATP Glucose + 2NAD+ + 2ATP + 2P  ▯ 2Pyruvate + 2ATP + 2NADH + 2H+ + 2H2O • • Net total of 2 ATP and 2NADH for each molecule of glucose  Krebs Cycle (Tricarboxylic acid cycle) In presence of oxygen Pyruvate molecule made from glycolysis transported across inner membrane into matrix  Pyruvate is decarboxylated to form a acetyl group  Acetyl group is transferred to Coenzyme A to produce acetyl CoA Process done by pyruvate dehydrogenase  Gives 5 pairs of high energy electrons(FADH2/NADH)and produces 3 molecules of CO2 Can not export high energy electron into cytosol so they are used to reduce a metabolite, this metabolite  can either enter mitochondria by malate­aspartate and reduce NAD+ to NADH, or transfer electrons to FAD  by glycerol phosphate shuttle to produce FADH2 Both allow electrons from cytosolic NADH to be fed into mitochondria and used for ATP formation  Oxidative Phosphorylation  Substrates are oxidized and electrons transferred to FAD or NAD to create FADH2 or NADH 09/16/2012 Transferred through electron transport chain Energy released is used to translocate protons from matrix to intermembrane space Protons move down electrochemical gradient through ATP synthesizing complex o F1 behaves like a enzyme that hydrolyzes ATP o ATP synthase is a protein complex composed of F1 head and F0 basal section embedded in the inner  membrane o F1 • Each contains 3 ATP catalytic sites, one on each beta unit  • The lambda section runs from outer tip of F1 through the central stalk and makes contact with  F0  o F0 In membrane and consists of 3 different polypeptides  • • Contains a channel where protons can move from intermembrane space to the matrix  • Can be broken into fragments and still act as a proton pump as long as F1 spheres are present  o Binding Change Mechanism  • Energy released by the movement of protons is not used to drive ATP phosphorylation directly  but to change the binding affinity of the active site for the ATP product • Each active site progresses successively through three distinct conformations that have  different affinities for substrates and products  • ATP is synthesized by rotational catalysis in which one part of the ATP synthase rotates relative  to another part o Rotational catalysis is the rotation powered by movement of protons through the  membrane via the channel is the F0 base  o Electrical energy in proton gradient is transduced to mechanical energy in rotational  movement which is then transduced into chemical energy stored in ATP  Role of the F0 portion of ATP synthase  The c subunits of the F0 base were assembled into a ring that resides within the lipid bilayer  The c ring is physically bond to the y subunit of the stalk The “downhill” movement of protons through the membrane drives the rotation of the ring of c subunits  The rotation of the c ring of F0 provides the twisting force that drivers the rotation of the attached y subunit,  leading to the synthesis and release of ATP  Subunits of the c ring move past a stationary alpha subunit  Protons are picked up from intermembrane space by c subunit and carried around a complete ci
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