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Biology Study Notes

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BIOL 102
Virginia K Walker

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Organic Molecules 11/23/2013 • Section 3.1  • organic molecules: carbon­containing molecules, first discovered in living organisms • macromolecules: lipids and large, complex compounds such as carbohydrates, proteins and  nucleic acid  • macromolecules are found within organic molecules  • Carbon makes life possible because of its ability to form 4 covalent bonds  • Carbon most commonly forms bonds with H, O, N, S • C and H have similar electronegativities and are non polar  • Hydrocarbons: molecules with predominantly hydrogen­carbon bonds, tend to be poorly  soluble in water • Carbon forms polar bonds with O and N, molecule is more soluble in water because of the  electrical attraction of polar water molecules • Carbon bonds are stable at different temperatures associated with life • Functional groups: groups of atoms with special chemical features that contribute to the  molecules properties (see Table 3.1) • Isomer: 2 structures with an identical molecular formula but different structures and  characteristics  • Structural isomers: contain the same atoms but in different bonding relationships, makes  them contain different properties • Stereoisomers: identical bonding relationships but the spatial positioning of the atoms  differs in the 2 isomers, types: geometric isomers and enantiomers  • Geometric isomers: elements on the same side of a C (cis bond), elements on opposite sides  of a C (trans bond) • Enantiomers: a pair of molecules that are mirror images  ⇒ Share identical chemical properties, solubility and melting point Ability to noncovalently bond to molecules like proteins is different ⇒ Section 3.2 • Polymer: large molecule formed by linking together may smaller molecules called  monomers • Structure of macromolecules depends on ⇒ Structure of monomers ⇒ # of monomers ⇒ 3­D way that monomers are linked • Carbohydrates: composed of C, H, O and mostly a hydroxyl group (OH) Sugar (small carbohydrates ) • Monosaccharide: simple sugars made most commonly of 5 or 6 carbons  • most common monosaccharide is glucose which is produced by photosynthesis, very water  soluble • glucose forms enantiomer isomers  • Disaccharide: carbohydrate composed of 2 monosaccharide • Disaccharides are formed when monosaccharides link together through an O atom  • dehydration reaction (H20 lost) or condensation reaction • glycosidic bond is between 2 sugars • can be broken by adding water Polysaccharide • : when many monosaccharides are linked together • starch: found in plant cells • glycogen: found in animal cells AKA animal starch • efficient means of storing energy  • cellulose:  plant polysaccharide that is a polymer of Beta glucose held together by Beta­ glycosidic linkages • glucose molecules are not readily accessible for hydrolysis  • provide structural support • primary structural component of the cell wall • chitin: tough, structural polysaccharide that forms the external skeleton of insects and fungi • Glycosaminoglycans (GAGs): structural role in animals, amino acids, sulphate group,  connective tissues (cartilage, bone) • Lipid: molecules composed of H, C bonds, are insoluble in water Fats • Triglyceride: AKA triacylglycerols  • Formed by bonding 3 fatty acids • Fatty acid is a chain of C and H atoms with a carboxyl group at the end  • Fatty acids normally have and even number of C bonds  • Saturated fatty acid: when all the C’s in a fatty acid are linked by a single covalent bond b/c  all the C are saturated with a covalently bound hydrogen  •  Unsaturated fatty acids: fatty acid containing C­C double bond • fatty acid with 1 C­C double bond is a monounsaturated • fatty acid with 2 or more double bonds is polyunsaturated  • essential fatty acids:  fatty acids that cannot be synthesized and must be obtained through  diet • trans fats are rare in nature but are a common byproduct of the industrial hydrogenation of  fats • fats high in saturated fatty acids have high melting points and are solid at room temperature • fats high in unsaturated fatty acids have low melting points and are liquid at room temp • hydrolysis of triglycerides releases fatty acids from glycerol to provide energy for ATP • store large amounts of energy, serve as cushions for organs, insulate organisms Phospholipids • : similar in structure to triglycerides but the third hydroxyl group is linked to a phosphate  group instead of a fatty acid • polar hydrophilic (water loving) head and non­polar hydrophobic (water­fearing) tail  • amphipathic nature causes a bilayer to form Steroids • : four fused rings of carbon atoms form the skeleton  • not highly soluble in water • cholesterol is an essential component of cellular membrane and is found in the blood • differences in chemical structure lead to differences in biological properties (ie. Testosterone  and estrogen) • protein: account for 50% of the organic material in a typical animal’s body and play a  critical role in life processes • proteins are composed of C, H, O, N and small amounts of other elements • amino acids: building blocks of protein, monomer units of the polymer protein • amino acids have a common structure in which a C atom is linked to an amino group (NH2),  a carboxyl group and a side chain • 20 amino acids found in proteins have different structures and side chains • amino acids are joined by linking the carboxyl group of one amino to the amino group of  another • a molecule of water is formed each time 2 amino acids are joined by dehydration • Peptide bond: covalent bond formed between a carboxyl and an amino group  • Polypeptide: when many amino acids are joined by peptide bonds, refers to an ordered,  covalently linked collections of amino acids • Proteins are a functional unit composed of one or more polypeptides that have been twisted  into a precise 3­D shape • Amino acids within a polypeptide are numbered from the amino to carboxyl terminus • proteins have a hierarchy of structure, 4 levels, if one level changes the others may change as  a consequence Primary Structure • : its amino acid sequence from beginning to end, determined by its genes • average polypeptide is 300 amino acids long • stabilized by the covalent peptide bond that link amino acids Secondary Structure • with physics and chemistry the polypeptide folds into more compact structures • proteins are flexible and fold into a number of shapes that can be irregular or with a repeating  pattern  • : repeating patterns of α helix and β sheet • helix, polypeptide backbone forms a repeating helical structure stabilized by H bonds • sheet, regions of polypeptide backbone lie parallel to each other Tertiary Structure : polypeptide forms and refolds on itself to assume a complex 3­D shape • determined by the totality of the amino acid interactions with one and the aqueous and non  aqueous environment surrounding them Quaternary Structure • most proteins are composed of two or more polypeptides each with their own tertiary  structure • Protein subunits: individual polypeptides • : when proteins have more than one polypeptide chain AKA multimeric protein  Factors that influence protein structure 1. Hydrogen bonds  • Large number of hydrogen bonds between polypeptides adds up to a strong force that  promotes protein folding and stability 2. Ionic bonds and other polar interactions • Amino acids side chains can have + or – charges that bind to each other • Uncharged polar side chains interact with ionic amino acids 3. Hydrophilic effect • Non polar amino acid side chains tend to avoid water and are found in the center of  the protein  4. Van der Waals forces • Atoms within a molecule have weak attractions for each other if they are an optimal  distance apart  • 2 atoms too close together electron clouds will repel each other 5. Disulphide bridges  • Covalent bonds that occur within single polypeptide or between different  polypeptides • 1 – 4 are important in protein­protein interaction  • protein­protein interactions: important so that cellular processes can occur in a series of  defined steps, important in building large cellular structures that provide shape and  organization to cells  • domain: portions within proteins have distinct structures and functions • nucleic acid: responsible for the storage, expression, and transmission of genetic information • pattern of expression of an organism’s genetic information determines the time, duration, and  location of the production of specific proteins • deoxyribonucleic acid (DNA): class of nucleic acid that store genetic information coded in  the sequence of their monomer building blocks • ribonucleic acid (RNA): class of nucleic acid that is involved in decoding DNA information  into instructions for linking together a specific sequence of amino acids to form a polypeptide  chain • nucleic acids are polymers that consist of linear sequence of repeating monomers • nucleotide: each monomer contains 3 components, a phosphate group, a five­carbon  sugar(ribose or deoxyribose), and a single or double ring of C and N atoms DNA • 4 nucleotides present purine bases (double ring of C and N atoms): adenine (A), guanine (G)  pyrimidine bases (single ring): cytosine (C), thymine (T) RNA • single strand therefore less stable • thymine is replaced with uracil (U) Principles and Structures of Cellular Organization  11/23/2013 • Cell biology: study of cells and their interactions with their environment and other cells • Cell theory 1. all living things are composed of one or more cells 2. cells are fundamental working units or organisms  3. all new cells come from existing cells by cell division Section 4.1 • microscope: instrument that allows us to move beyond the limits of the human eye and probe  the structure and functions of cells • 3 important parameters in microscopy 1. magnification: the ratio between the size of an image of a specimen and the  specimen’s actual size 2. resolution: the ability to observe two adjacent objects as distinct from each other 3. contrast: the ability of an object to stand out from the background • 2 different types: light and electron microscopes • fixation: cells killed in a controlled manner that fixes the structures into a biologically  meaningful preserved state • artifacts: artificial structures that do not accurately mimic the natural condition Section 4.2 • creating and maintaining cell structure requires 1. matter 2. energy 3. organization 4. information • genome: the entire complement of its genetic material • genes: genomic DNA that constitutes discrete functional units Principles and Structures of Cellular Organization  11/23/2013 • decoding information in the DNA is done sequentially through transcription and translation • DNA creates RNA through transcription • During translation, the order of the bases in each specific information­carrying RNA, is used  to create a polypeptide with a specific number and order of amino acids • Polypeptides produced fold and interact to make functional proteins • Multicellular: composed of many cells • Proteome: all the types and relative amounts of proteins that are made in a particular cell at a  particular time and under specific conditions  Section 4.3 (see page 68) • Prokaryote: have smaller sized genomes and proteomes and simple structural organization • Plasma membrane: consists of a phospholipid bilayer with embedded proteins • cell membrane forms a barrier between the cell and its external environment  • cytoplasm: region of the cell that is contained within the interior, delimited by the plasma  membrane • nucleoid: region within cytoplasm where genetic material is located • ribosomes: within cytoplasm, complex structures composed of RNA’s and proteins, involved  in all polypeptide synthesis • cell wall: provides support and protects the plasma membrane and cytoplasm • relatively rigid, porous so it does not prevent nutrient and waste product exchange between  the cell’s environment and the plasma membrane • glycocalyx: outer viscous covering surrounding bacterium • capsule: very thick, gelatinous glycocalyx • mucilage: complex mixture of carbohydrates and polypeptides that hold together colonies of  unicellular organisms pili: short and numerous and allow prokaryotes to attach to surfaces and to each other  • • flagella: long and less abundant, they beat in coordinated fashion and provide a way for  prokaryotes to swim • organelle: a structurally well defined aggregate of macromolecules or membrane­bound  compartments with its own unique structure and function • few organelles have been observed inside prokaryotic cells  Principles and Structures of Cellular Organization  11/23/2013 Section 4.4 (see page 70­85 all figures) • eukaryotes: include the kingdoms of animals, fungi, and plants • nucleus: membrane­bound structure containing most of its hereditary material, organelle eukaryotes are large and have more organelles and compartments • • also have a more complex internal organization because they have larger more complex  genomes Plasma membrane is the interface between a cell and its chemical environment (Figure 4.9) • membrane transport: plasma membrane proteins transport essential nutrients or ions into  the cell while others are involved in the export of substances • plasma membrane is selectively permeable, only certain substance in and out • plasma membrane uses cell signaling to survive and adapt to changing conditions • plasma membrane is involved in cell adhesion of animal cells • cell walls are composed of complex carbohydrates like cellulose The nucleus and the endomembrane system (Figure 4.10) endomembrane system: includes the outer membrane of the nuclear envelope, the  • endoplasmic reticulum, golgi apparatus, lysosomes, peroxisomes, secretory vesicles,  vacuoles, plasma membranes • vesicle: small membrane­enclosed sphere • forms a dynamic, integrated network of membranes that changes over time The eukaryotic nucleus contains chromosomes • nuclear envelope: encloses the nucleus through a double­membrane structure • outer membrane is part of the endomembrane system, phospholipid bilayer of the inner  membrane and the interior of the nucleus are not • nuclear pores: formed where the inner and outer nuclear membrane make contact with each  other  chromosome: each chromosome is composed of genetic material, DNA, and many types of  • proteins that help to compact the chromosome to fit inside the nucleus and organize it for  function • nuclear matrix: filamentous network of proteins that organizes the chromosomes within the  nucleus • chromatin: organizing proteins within DNA • nuclear matrix is composed of the nuclear lamina (composed of intermediate filaments that  line the inner nuclear membrane) and an internal nuclear matrix (connected to the nuclear  lamina and fills the interior of the nucleus) • chromosome territory: each chromosome is located within a nonoverlapping one  Principles and Structures of Cellular Organization  11/23/2013 • nucleus serves to protect, organize and express genetic material • nucleoli: when ribosomal subunits are assembled in prominent regions of the nucleus  The endoplasmic reticulum initiates protein sorting and carries out certain metabolic functions endoplasmic reticulum: a convulted network of membranes that form flattened, fluid­filled  • tubules or cisternae • lumen: internal space of an organelle • ER lumen: single compartment within the ER • Rough ER: plays a key role in the initial synthesis and sorting of proteins to their  appropriate compartment within the endomembrane system (the ER, Golgi apparatus,  lysosomes, vacuoles, plasma membrane) or to outside of the cell • Protein sorting • Insertion of newly made proteins into the membrane • Attachment of carbohydrate to proteins and lipids (Glycosylation) • Smooth ER: continuous with rough ER and functions in diverse metabolic processes  Increased surface area for key enzymes that play important metabolic roles • • Plays a role in carbohydrate metabolism • Accumulation of calcium ions • Critical in the synthesis and modification of lipids including phospholipids The Golgi apparatus directs the secretion processing, and sorting of cellular molecules • : consists of a stack of flattened, membranes each one enclosing a single compartment • cis Golgi is close to the ER membrane • trans Golgi is near the plasma membrane • medial Golgi is found in the middle • responsible for processing, protein sorting and secretion • exocytosis: a process in which material inside the cell, which is packaged into vesicles is  excreted into the extracellular environment ⇒ illustrates the dynamic and fluid nature of membranes ⇒ readily bud and fuse with other membranes Principles and Structures of Cellular Organization  11/23/2013 • endocytosis: plasma membrane invaginates, or folds inward, to form a vesicle that brings  substances into the cell ⇒ pinocytosis: involves the formation of membrane vesicles from the plasma  membrane as a war for cells to internalize the extracellular fluid (cell drinking) ⇒ phagocytosis: involves the formation of an enormous membrane vesicle called  phagosome the engulfs a large particle such as a bacterium (cell eating) • receptor­mediated endocytosis: a receptor is specific for a given cargo  Lysosomes are involved in degrading macromolecules • : small organelles found in animal cells that are able lyse macromolecules • acid hydrolase: hydrolytic enzymes that use a molecule of water to break a covelent bond in  a chemical reaction called hydrolysis  • contain many different types of acid hydrolases that break down proteins, carbohydrates,  nucleic acids, lipids • digest substances that are taken up from outside the cell by the process of endocytosis  help digest intracellular materials • • autophagy: cellular material, such as worn out organelles, become enclosed in a double  membrane  • autophagosome: result of autophagy, fuses with a lysosome ant the material inside the  autophagosome is digested and the small molecules that are released are recycled back into  the cytosol Peroxisomes catalyze an array of chemical reactions that generate hydrogen peroxide • Peroxisome: relatively small organelles found in all eukaryotic cells, consist of a single  membrane that encloses a fluid­filled membrane • Catalase: enzyme in peroxisomes that breaks down hydrogen peroxide to make water and  oxygen gas, avoiding the production of the dangerous hydroxide free radical Contain enzymes that detoxify other molecules and that are involved in the metabolism of  • amino acids and fats • Glyoxysomes: similar to peroxisomes in that they contain enzymes that are needed to  convert fats to sugars Vacuoles are specialized compartments that function in storage, regulation of cell volume, and  degradation  • Vacuole: made from the fusion of many smaller membrane vesicles and contain fluid and  solid substances • Prominent organelles in plant cells • Smaller and used more for storage in animal cells • In plant cells vacuoles store a large amount of water, enzymes, inorganic ions, proteins Principles and Structures of Cellular Organization  11/23/2013 • Vacuoles also maintain cell volume and perform degradation  The cytosol and its organization • Cytosol: all the cytoplasm that is not within a membrane­bounded organelle or organelle  system  • Site of many chemical reactions that produce the materials and energy necessary for life • All the cell’s proteins begin synthesis on ribosomes free in the cytosol  Synthesis breakdown of molecules • Metabolism: the sum of the chemical reactions by which cells produce the materials and  energy that are necessary to sustain life • Metabolic pathway: a series of steps involved in metabolism  • Catabolism: some pathways involve the breakdown of a molecule into smaller components  • Anabolism: metabolic pathway involved in the synthesis of cellular molecules and  macromolecules  The cytoskeleton provides cell organization, shape, and movement  Cytoskeleton: a network of three different types of protein filaments that organizes the  • cytosol • Microtubule: long, hollow, cylindrical structures about 25nm in diameter composed of the  protein tubulin ⇒ Dynamic instability: phenomenon when a single microtubule oscillates between  growing and shortening phases ⇒ Centrosome: single structure near the nucleus of an animal cell that is not preparing  to divide  ⇒ Centriole: conspicuous paid of structures arranged perpendicular to each other within  the centrosome ⇒ Important for cell shape and organization Involved in the movement of chromosomes during mitosis and in the orientations of  ⇒ cells during cell division • Actin filaments: long, thin fibres approximately 7nm in diameter AKA microfilaments  ⇒ key role in cell strength and shape  • intermediate filaments: another class of cytoskeletal filament found in the cells.  ⇒ More stable than microtubule and actin filaments because they do not polymerize and  depolymerize rapidly  ⇒ Tension bearing fibres that help maintain cell shape and rigidity  Motor proteins interact with microtubules or actin filaments to promote cellular movements • Motor proteins: a category of cellular proteins that use ATP as a source of energy to  promote movement  Principles and Structures of Cellular Organization  11/23/2013 • Cells use the actions of motor proteins to promote 3 different kinds movements 1. Motor protein moves the cargo from one location to another along the cytoskeletal  filament 2. Motor protein can remain in place and cause the filament to move  3. Both the motor protein and filament are restricted in their movement  • Flagella: usually longer than cilia and present singly or in pairs  • Cilia: shorter than flagella and tend to cover all or part of the surface of a cell • Axoneme: arrangement of internal structure of flagella and cilia containing microtubules,  motor protein dynein and linking proteins Section 4.5 • Semi­autonomous organelles consist of mitochondria and chloroplasts • These organelles can grow and divide and contain DNA  Mitochondria supply cells with most of their ATP Mitochondrion: “thread granule” • • Outer and inner membrane separated by a region called the intermembrane space • Converts the chemical energy that is stored within the covalent bonds of the food animals eat  or the carbohydrates that plants make into a form that can be readily used by cells, ATP • Involved in synthesis, modification, and breakdown of several types of cellular molecules • Generate heat in specialized fat cells known brown fat cells Chloroplasts carry out photosynthesis • Photosynthesis: when chloroplasts capture light energy and use some energy to synthesize  organic molecules such as glucose • Contains and inner and outer membrane with an intermembrane in between • Thylakoid membrane: third membrane that forms many flattened, fluid­filled tubules that  enclose a single, convoluted compartment  • Granum: fluid­filled tubules produced in the thylakoid membrane that stack on top of each  other to form a structure • Stroma: the compartment of the chloroplast that is inside the inner membrane but outside the  thylakoid membrane • Thylakoid lumen: enclosed by the thylakoid membrane • Plastids: specialized version of plant organelles such as chloroplast Principles and Structures of Cellular Organization  11/23/2013 • Proplastids: all plastids are derived from unspecialized proplastids • Plastid types are distinguished by their synthetic abilities and by the types of pigments they  contain ⇒ Chloroplasts are green ⇒ Chromoplasts store red, yellow and orange pigments ⇒ Leucoplast lack pigment molecules, the most common one is amyloplast Section 4.6 • All eukaryotic organism export material via exocytosis to the exterior of a cell • Extracellular matrix: consist of fibrous proteins in a gel­like substance made of  proteoglycans, important to the structure of multi­cellular organisms Systems of Biology of Cell Organization 11/23/2013 • Systems biology: researchers study living organisms in terms of their underlying network  structure(groups of structural and functional connections) rather than their individual  molecular components Section 5.1 • Structure determines function • Genes: individual functional regions of the genome • Transcription: process in which genes are used as a template to make RNA • Structural gene is a discrete segment of DNA that serves as a template for a specific mRNA,  which in turn encodes the information to make a specific polypeptide • Other genes serve as templates to tRNA and rRNA  • Translation: process in which tRNA and rRNA assist in the production of all polypeptides  Section 5.2 Molecular machine: object that has moving parts and does useful work with a size measured  • in nanometers  • Machines provide structure and organization to cells and enable them to carry out  complicated processes • Large molecular machines are formed by an assembly process which may or may not require  the use of energy and uses additional proteins • Molecular recognition: surfaces on the various proteins subunits recognize one another in a  very specific way, causing them to bind to one another and promote the assembly process • Ribosomes function as a molecular arena for the synthesis of new polypeptides • Flagellum enables eukaryotic cells to move • Promote cell organization, carry out complex cellular function (ie ribosome, flagellum) Information, functional molecules, and organization must already exist for cells to maintain their  structure • All cells must possess a genome, which provides the information to make RNA and proteins • Proteins must be present to use the genome to make RNA and proteins • A cell requires pre­existing organization  • The cell is a system that uses its existing structural organization, its genome and its proteome  to survive by responding to change in its environment and dividing to create 2 cells Systems of Biology of Cell Organization 11/23/2013 Section 5.2 • Eukaryotic cell is a system with 4 interacting compartments ⇒ Interior of the nucleus Cytosol ⇒ ⇒ Endomembrane system  ⇒ Semiautonomous organelles The nucleus is the major site for proteome selection • The genetically controlled reactions that occur in the nucleus are associated with protecting  DNA, replicating and packaging it for cell division, using the DNA to make RNA, and  processing RNA • Transcription: DNA is used to make RNA in the nucleus • Translation: RNA is used to make proteins in the cytoplasm • rRNA leaves the nucleus after it has partnered with the relevant proteins to form ribosomal  subunits mRNA encodes the information to a make a specific polypeptide • • tRNA help decode the mRNA during translation • when proteins reach their destination they provide the foundation for cell structure, function,  and organization by providing structural proteins, transport proteins, extracellular proteins,  signaling proteins, and enzymes • transcription factors: proteins that function within the nucleus and help determine which  parts of the genome will be selected for transcription • transcription factors help modulate which portion of the genome is used to produce the  specific proteins that a cell need at a given time The cytosol • coordination centre of responses to the environment for cell function and organization major site for translation • • large impact on cell structure because it is the compartment in which many small molecules  are metabolized in the cell • cell organization is due to cytoskeleton that organizes and directs intracellular and cellular  movements Semiautonomous organelles • mitochondria and chloroplasts contain their own genetic material and divide by binary fission ⇒ mitochondrial genome: chromosomes found in the mitochondria Systems of Biology of Cell Organization 11/23/2013 ⇒ chloroplasts genome: chromosomes found in the chloroplasts ⇒ nuclear genome: chromosomes found in the nucleus ⇒ mitochondrial and chloroplast genomes are small compared to those of the nuclear  genome ⇒ binary fission: splitting in two ⇒ mitochondrial and chloroplast division is necessary to maintain a full complement of  these organelles when cell growth occurs following cell division   • the semiautonomous organelles provide vital functions for the eukaryotic cells that house  them ⇒ mitochondria take up organic molecules in the cytosol and give back ATP ⇒ chloroplasts get CO2 from cells, capture light energy, and synthesize organic  molecules • the semiautonomous organelles have dual­origin proteomes ⇒ mitochondria and chloroplasts genomes each encode some of the proteins that  function within the organelle  ⇒ many of the proteins that function in their energy­production reactions are actually  encoded by nuclear genes Endomembrane system • much of the activity is related to the transport of membrane vesicles among its compartments • major site of metabolic reaction, protein synthesis and modification, storage and recycling of  organic molecules • provides the routing system for many cellular proteins  • lipid synthesis occurs at the ER membrane ⇒ cytosol and endomembrane system work together to synthesize lipids at the cystolic  leaflet lipids made in the ER membrane are transported to other membranes ⇒ ⇒ phospholipids diffuse laterally into the nuclear envelope ⇒ lipids are transported through the cytoplasm via vesicles to the Golgi, lysosomes,  vacuoles and plasma membrane ⇒ lipid exchange proteins: extract a lipid from one membrane, diffuse through the cell,  and insert the lipid into another membrane Section 5.4 • each protein that a cell makes functions within one cellular compartment or is secreted from  the cell Systems of Biology of Cell Organization 11/23/2013 • sorting signals (traffic signals): short stretches of amino acid sequences that direct proteins  to their correct cellular location • sorting signals are recognized by specific cellular components that facilitate the proper  routing of the protein to its correct location • cotranslational sorting: proteins destined for the ER, Golgi, lysosome, vacuole, plasma  membrane, or for secretion are first directed to the ER  ⇒ first step in the sorting process begins while translation is occurring • post­translational sorting: proteins synthesized on ribosomes in the cytosol and then sorted  to their final destination after their synthesis is complete ⇒ sorting does not happen until translation of the protein is finished Sorting of some proteins occurs cotranslationally at the ER membrane • ER signal sequence: sorting signal the directs a polypeptide to the rough ER membrane • Signal recognition particle (SRP): protein RNA complex that recognizes the ER signal  sequence Recognizes the ER signal sequence and pauses translation • • SRP binds to a receptor in the ER membrane, which docks the ribosome over a  channel protein • Some proteins were meant to stay in the ER and contain ER retention signals in addition to  the ER signal sequence • Sorting signals within proteins amino acid sequences are responsible for directing them to the  correct location • Coat proteins: help a vesicle to bud from a given membrane • V­snares: proteins incorporated into the vesicle membrane • T­snares: in receptor membrane and recognize v­snares so that they can bind together Most transmembrane proteins are first inserted into the ER membrane Most membrane proteins are recognized by SRP’s, synthesized into the ER membrane, and  • transported via vesicles to other membranes of the endomembrane system Glycosylation of proteins occurs in the ER and Golgi Apparatus • Glycosylation: the attachment of carbohydrate to a protein, producing glycoprotein • Can aid in protein folding, and it protects a protein from extracellular factors that could harm  its structure • Plays a role in protein sorting Some proteins are sorted post­translationally to the nucleus, peroxisomes, mitochondria, and  chloroplasts • Organization and functions of the nucleus, peroxisomes, and semiautonomous organelles are  dependent on the uptake of proteins from the cytosol Systems of Biology of Cell Organization 11/23/2013 • Chaperones: proteins in the cytosol that keep a protein destined for the mitochondrial matrix  in an unfolded state Section 5.5 • Cytosolic enzymes break down RNA, polysaccharides, and lipids into smaller building  blocks • To survive and respond to environmental changes, cells must continually degrade proteins  that  are faulty or nonfunctional and synthesize replacements • Cells also need to degrade functional proteins that are no longer serve its changing needs • Proteases: enzymes that cleave the bonds between adjacent amino acids and recognize  proteins that need to be degraded • Proteasome: molecular machine that acts as the primary pathway for protein degradation in  archaea and eukaryotic cells   • Ubiquitin: small protein in eukaryotic cells that directs unwanted proteins to a proteasome  by its covalent attachment  ⇒ Recognize improperly folded proteins, allowing cells to identify and degrade  nonfunctional components ⇒ Change in cellular conditions may warrant the rapid breakdown of particular proteins • Enzyme recognizes a protein as defective or unnecessary • Molecules of ubiquitin are covalently linked  • Ubiquitin targets the protein to the proteasome cap • Once inside the proteasome, proteases degrade the protein into small peptides and amino  acids Section 5.6 Symbiotic relationship occurs when 2 different species live in direct contact with each other • • Endosymbiosis: a symbiotic relationship in which the smaller species lives inside the larger  species • Endosymbiosis theory: mitochondria and chloroplasts originated from bacteria that took up  residence within a primordial eukaryotic cell Section 5.7 The extracellular matrix in animals supports and organizes cells and plays a role in cell signaling • Animal cells do not have a rigid cell wall like plant cells but they secrete materials that form  an extracellular matrix that serves a similar purpose Systems of Biology of Cell Organization 11/23/2013 • Major macromolecules of the ECM are proteins and polysaccharides • Roles of the ECM include strength, structural support, organization, cell signaling Adhesive and structural proteins are major components of the ECM of animals Collagen: a protein secreted from animal cells that forms large fibres in the extracellular  • matrix • ECM contains proteins like collagen the form fibres • See table 5.2 Polysaccharides are also important components of the ECM of animals • Second major component  of the ECM  • Most abundant type of polysaccharides in the ECM of vertebrates are glycosaminoglycans  (GAGs) • Proteoglycans: formed through GAGs in the ECM that are linked to core proteins  • Providing resistance to compression is the primary function of GAGs and proteoglycans  The cell wall is a plant’s ECM and provides strength and resistance to compression Cell wall: protective layer that forms outside the plasma membrane of the plant cell,  • organized ECM • Cell wall of plants are thicker, stronger and more rigid than the ECM found in animals • Plant cell walls provide rigidity for mechanical support, the maintenance of cell shape, and  the direction of cell growth • primary cell wall: made before the secondary cell wall, develops during cell division  between 2 newly made daughter cells • secondary cell is synthesized and deposited between the plasma membrane and the primary  cell wall after a plant cell matures and has stopped increasing in size  Cell junctions: the structures that connect the cells of multicellular eukaryotes • more varied group of junctions in animal cells anchoring junctions: anchor cells to one another or to the extracellular matrix  • • tight junctions seal cells together to prevent small molecules from leaking through one cell  layer into another • gap junction allows cells to communicate directly with each other Anchoring junctions link animal cells to one another and to the ECM • cell adhesion molecules (CAMs): a membrane protein found in animal cells that promotes  cell adhesion Systems of Biology of Cell Organization 11/23/2013 • see figure 5.28 • cadherins: CAMs that create cell­to­cell junctions • integrins: a group of cell­surface receptor proteins that create connections between cells and  the extracellular matrix • integrins perform outside­in signalling and inside­out signalling  • CAMs are important for keeping cells in their correct location  Tight junctions prevent the leakage of materials across animal cell layers • Tight junctions: form a tight seal between adjacent cells and thereby prevents extracellular  material from leaking between cells • not strong like anchoring junctions because they do not have cytoskeletons Gap junctions in animal cells provide a passageway for intercellular transport • gap junction: a small gap that occurs between the plasma membranes of cells connected by  these junctions  • connexon: six connexin proteins in one cell align with six connexin proteins in an adjacent  cell to form a channel • connexons allow the passage of ions and small molecules (ie. Amino acids, sugars, and  signaling molecules) The middle lamella cements adjacent plant cell walls together • middle lamella: first layer that is formed after a plant cell divides • rich in negatively charged carbohydrate polymers that are also found in the primary cell wall Plasmodesmata are channels connecting the cytoplasm of adjacent plant cells • allow passage of ions, water, sugars, amino acids, and signaling molecules between cells Section 5.8 • tissues: clusters of cells within an organism with similar structure and function  organ: collection of two or more tissues that perform a specific function or set of functions • • to create tissues and organs cells undergo 6 basic processes ⇒ cell division ⇒ cell growth  ⇒ differentiation: differentiate into specialized types of cells ⇒ migration ⇒ apoptosis: programmed cell death ⇒ cell connections Membrane Structure and Transport 11/23/2013 • plasma membrane: biomembrane that separates the internal contents of a cell from its  external environment Membrane Structure and Transport 11/23/2013 • membrane transport: regulates the traffic of substances into and out of the cell and its  organelles Section 6.1 • 2 primary components of membranes are lipids and proteins, a third can be carbohydrates  which may be attached to membrane lipids and proteins Biological membranes are a mosaic of lipids, proteins, and carbohydrates  • all biological membranes consist of two layers of lipids, the most abundant being  phospholipids • fluid­mosaic model: overall the membrane is considered a mosaic of lipid, protein and  carbohydrate molecules  • leaflet: half of a phospholipid bilayer, each leaflet facing a different region • two leaflets of cellular membranes are very asymmetrical  Membranes are semifluid • fluidity: individual molecules remain in close association yet have the ability to readily  move within the membrane, generally in 3­D motion • semifluid: a quality of motion within biomembranes; considered two­dimensional, which  means that movement occurs within the plane of the membrane  • shorter acyl tails are less likely to interact which makes the membrane more fluid • double bond, which is unsaturated lipid, makes it more difficult for neighbouring tails to  interact making the bilayer more fluid • sterols interspersed throughout the membrane, in particular the plasma membrane, affect  fluidity • an optimal level of bilayer fluidity is essential for normal cell function, growth, and division cells adapt to changes in temperature by altering the lipid composition of their membranes • Membrane proteins are attached to or embedded in the phospholipid bilayer • phospholipid bilayer forms the basic foundation and boundary function of cellular  membranes, the protein component carries out most other functions • transmembrane proteins: span the bilayer, having one or more regions that physically  embedded in the hydrophobic region of the phospholipid bilayer • lipid anchors: involves the covalent attachment of a lipid to an amino acid side chain within  a protein, fatty acyl tails keep the protein firmly bound to the membrane • integral membrane proteins: transmembrane and lipid anchors because they cannot be  released from the membrane unless membranes are dissolved with an organic solvent or  detergent  Membrane Structure and Transport 11/23/2013 • peripheral membrane proteins: do not interact with the hydrophobic interior of the  phospholipid bilayer and are instead noncovalently bound to regions of integral membrane  proteins that project out from the membrane or they are bound to the polar head groups of  phospholipids • membrane proteins may be attached to molecules that are outside the cell, such as the  interconnected network of proteins that forms the extracellular matrix of many animals cells Evolution and adaptation of membranes and membrane constituents • cells rely on differential expression of their genomes to control production of proteins that, in  turn, regulate lipid biosynthesis and deployment • large number of different membrane proteins that are encoded by eukaryotic genomes Glycosylation of lipids and proteins serves a variety of cellular functions • glycolipid: when a carbohydrate is attached to a lipid • glycoprotein: when a carbohydrate is attached to a protein • carbohydrates that are attached to proteins and lipids have well­defined structures that serve  as recognition signals for other cellular proteins • membrane glycolipids and glycoproteins play a role in cell surface recognition and  recognition signals for other cellular proteins • proper migration of individual cells and cell layers relies on the recognition of cell types via  the carbohydrates on their cells surfaces • cell coat or glycocalyx: carbohydrate­rich zone on the cell surface that shields the cell from  mechanical and physical damage membrane structure can be viewed with an electron microscope Section 6.2 The phospholipid bilayer is a barrier to the diffusion of hydrophilic molecules  diffusion: occurs when a solute moves from a region of high concentration to a region of low  • concentration • passive diffusion: when diffusion occurs through a membrane without the aid of a transport  protein • gases and a few small, uncharged polar molecules can passively diffuse across a bilayer • rate of diffusion of ions and larger polar molecules is relatively slow (sugars and amino  acids) • macromolecules such as proteins and large carbohydrates do not readily cross the bilayer • for relatively small molecules their hydrophobicity is a key determinant of how readily they  can diffuse across a phospholipid bilayer Cells maintain gradients across their membranes  Membrane Structure and Transport 11/23/2013 • phospholipid bilayers are impermeable to ions and most hydrophilic molecules • gradients of solutes are established across the plasma and organellar membranes to maintain  a constant internal environment that is distinctively different from their external environment • transmembrane gradient: the concentration of solute is higher on one side of a membrane  than the other • ion electrochemical gradient: a dual gradient that has both an electrical gradient and a  chemical gradient  • transmembrane gradients of ions and other solutes are a universal feature of living cells • passive transport: the diffusion of a solute across a membrane in a process that is  energetically favourable, not requiring an input of energy • passive transport tends to dissipate a pre­existing gradient facilitated diffusion: passive transport that involves the aid of transport proteins • • transport proteins facilitate the movement of various nutrients and water across the  membrane Osmosis is the movement of water across membranes in response to solute concentration  gradients • lipid bilayers relatively impermeable to many hydrophilic solutes, yet somewhat permeable  to water • isotonic: when the total solute concentrations on both sides of the plasma membrane are  equal • hypertonic: when the solute concentration inside the cell is higher • hypotonic: when the solute concentration inside the cell is lower • if the solutes cannot move across the membrane from the region of higher concentration to  the lower, water will move from the hypertonic to the hypotonic region • osmosis: method of water movement in which water moves directly through the  phospholipid bilayers • crenation: when an animal cell is surrounded by hypertonic media and loses water to the  environment  • plasmolysis: when a plant cell is surrounded by hypertonic media and loses water to the  environment • osmotic pressure: the hydrostatic pressure needed to stop the net flow of water across a  membrane because of osmosis  • turgor pressure: internal water pressure due to the cell’s membrane pressing on the cell wall  • in organisms with cell walls, being in a hypotonic environment is not necessarily bad and  may even be important for survival • in cells that lack a cell wall, hypotonic environments can cause the cell to burst Membrane Structure and Transport 11/23/2013 • aquaporin: channel that allows water to diffuse through a pore in the membrane Section 6.3 transport proteins provide a passageway for the movement of ions and hydrophilic molecules  • across a membrane Channels • : consist of transmembrane proteins that  form a passageway for the facilitated diffusion of  ions or molecules across the membrane • when a channel is open, the transmembrane movement of solutes is very rapid • gated: most channels, they can open to allow the diffusion of solutes and close to prohibit  diffusion  • ligand­gated channels: controlled by the noncovalent bonding of small molecules known as  ligands, such as hormones or neurotransmitters • intracellular proteins may bind noncovalently to channels and control their ability to open  and close • regulatory proteins involved in cell signaling pathways often work by covalently attaching  phosphate to proteins as a way to regulate function • some channel proteins are targets of the regulatory proteins  • voltage­gated: the channel opens and closes in response to electrical gradients  • mechanosensitive channels: sensitive to changes in membrane tension  Transporters • : AKA carriers, bind their solutes in a hydrophilic pocket and undergo a conformational  change that switches the exposure of the pocket to the other side of the membrane • transporters are much slower than channels • transporters also play a key role in export of waste products uniporters: bind a single molecule or ion and transport it across the membrane • • symporters or cotransporters: bind two or more different types of ions or molecules and  transport them in the same direction • antiporters: bind two or more different types of ions or molecules and transport them in  opposite directions • pump: a type of transporter protein that directly couples its conformational changes to an  energy source such as ATP hydrolysis   • ATP­driven pumps: pump found in all living cells that has a binding site for ATP  • The energy obtained from ATP hydrolysis can be used to pump solutes against a gradient  Active transport is the movement of substances against a gradient Membrane Structure and Transport 11/23/2013 • Active transport: the movement of a solute across a membrane against its gradient, from a  region of low concentration to higher concentration  • Active transport is energetically unfavourable and requires the input of energy  • Primary active transport: involves the functioning of pumps that directly use energy  transport a solute against a gradient  • Secondary active transport: involves the use of an existing gradient to drive the active  transport of a solute • Symport enables cells to actively import nutrients against a gradient ATP­driven ion pumps generate ion electrochemical gradients • Electrogenic pump: it generates an electrical gradient • Reaction mechanism: steps that direct the pumping of ions across the membrane • Ion pumps play the primary role in the formation and maintenance of ion gradients that drive  many important cellular processes • The transport of ions against their gradients is a never­ending activity of all living cells Section 6.4 • Pumps, transporters, and channels move small substances • Exocytosis and endocytosis transport larger molecules such as proteins and polysaccharides   Enzymes and Metabolism 11/23/2013 • Chemical reaction: process in which one or more substances are changed into other  substances • Metabolism: the sum total of all chemical reactions that occur within an organism, also a  specific set of chemical reactions to sustain life  • Most metabolism involves the breakdown or synthesis of organic molecules  Section 7.1 • Direction and rate are the 2 key factors in a reaction  Energy exists in many forms • Energy: ability to promote change • Kinetic energy: energy associated with movement • Potential energy: the energy that a substance possesses because of its structure or location  • Chemical energy: energy contained within covalent bonds in molecules is a type of potential  energy Thermodynamics: study of energy interconversions  • ⇒ Energy cannot be created or destroyed  ⇒ The transfer of energy or the transformation of energy from one form to another  increases entropy  The change in free energy determines the direction of a chemical reaction or any other cellular  process • Enthalpy (H): total energy • Free energy (G): the amount of available energy that can be used to do work • Spontaneous reaction: one that will occur without an additional input of energy • If a reaction has ΔG<0, free energy is released in an exergonic reaction and is spontaneous  • If a reaction had ΔG>0, free energy is added from the environment in and endergonic and the  reaction is not spontaneous  • Negative ΔG favours the formation of products • Positive ΔG favours the formation of reactants • Adenosine triphosphate (ATP): molecule that is a common energy source for all cells • Chemical equilibrium: the rate of formation of products equals the rate of formation of  reactants Enzymes and Metabolism 11/23/2013 Cells use ATP to drive endergonic reactions • If an endergonic reaction is paired with an exergonic reaction, the endergonic reaction will  proceed spontaneously if the net free energy charge for both processes combined is negative Enzymes increase the rates of chemical reactions • Catalyst: an agent that speeds up the rate of a chemical reaction without being consumed  during the reaction • Enzymes: most common catalysts in living cells are enzymes, protein molecules that  accelerate chemical reactions • Ribozymes: a biological catalyst that is an RNA molecule • Activation energy: an initial input of energy to overcome the repulsion of electron clouds  allowing molecules to get close enough to cause a rearrangement of bonds • Transition state: glucose and ATP achieve a transition state in which the original bonds have  stretched their limits • Chemical reactions can be accelerated through exposing the reactants to a large amount of  energy or by lowering the activation barrier through enzymes Enzymes recognize their substrates with high specificity and undergo conformational changes • Active site: the location in an enzyme where the chemical reaction takes place • Substrates: the reactant molecules and ions that bind to an enzyme at the active site and  participate in the chemical reaction • Enzyme­substrate complex: binding between an enzyme and a substrate • High affinity: high degree of specificity between the bonding of enzymes and substrates • Induced fit: phenomenon in which substrates bind more tightly to the enzyme  • Cofactors: additional nonprotein molecules sometimes required to carry out the functions of  enzymes • Coenzymes: transiently associate with some enzymes and are often involved in group or  electron transfer reactions • Prosthetic group: nonprotein molecules that bind very tightly to their enzyme partners and  aid in catalysis  Section 7.2 • Metabolic pathways: chemical reactions coordinated with each other and occur in  sequences each step of which is catalyzed by a specific enzyme • Catabolic reactions: result in the breakdown of molecules into smaller molecules, often  exergonic • Anabolic reactions: promote the synthesis of larger molecules from smaller precursor  molecules, usually endergonic Enzymes and Metabolism 11/23/2013 Catabolic reactions recycle organic building blocks and produce energy intermediates such as  ATP and NADH • Catabolic reactions breakdown macromolecules or smaller organic molecules to recycle the  building block to construct new macromolecules and to obtain energy that can be used to  drive endergonic processes in the cell • Energy intermediates: released energy is stored so that it be directly used to drive  endergonic reactions in cells • Substrate­level phosphorylation: synthesizing of ATP that occurs when an enzyme directly  transfers a phosphate from one molecule to a different molecule • Chemiosmosis: process that makes ATP through the storing of energy in an ion  electrochemical gradient Oxidation: process that involves the removal of electrons • • Reduction: the addition of electrons to an atom or molecule • Redox reaction: reaction in which an atom or a molecule is oxidized, the electron that is  removed must be transferred to another atom or molecule, which becomes reduced • Redox reactions power cells with most of their free­energy and are used in metabolic  pathways to facilitate the interconversion of compounds  • Oxidized substance has less energy, reduced substance has more energy Anabolic reactions require an input of energy to make larger molecules  • Biosynthetic reactions: AKA anabolic reaction because they are necessary to make larger  molecules and macromolecules  Metabolic pathways are regulated in three general ways • The control of anabolic pathways is essential so that a cell does not waste energy making too  much of the products of such pathways • Regulation of catabolic pathways is important so that a cell breaks down organic molecules  when energy is needed but conserves them when an adequate supply of energy intermediates  is available • Regulation of catabolic and anabolic pathways occurs at the genetic, cellular, and  biochemical levels • Gene regulation ⇒ Enzymes are encoded by genes and therefore control chemical reactions • Cellular regulation ⇒ Cells integrate signals from their environment and adjust their chemical reactions to  adapt to those signals • Biochemical regulation ⇒ The binding of an enzyme directly regulates its function Enzymes and Metabolism 11/23/2013 ⇒ Competitive inhibitors: molecules that bind to the active site of an enzyme and  inhibit the ability of the substrate to bind, inhibitors compete with the substrate for the  ability to bind to the enzyme Noncompetitive inhibitors: bind to an enzyme at a location that is outside the active  ⇒ site and inhibit the enzyme’s function ⇒ Feedback inhibition: the product of a metabolic pathway inhibits an enzyme that  acts early in the pathway preventing the overaccumulation of the product ⇒ Allosteric site: place where a molecule can bind noncovalently and affect the  function of the active site ⇒ Binding of a molecule to an allosteric site causes conformational change in the  enzyme that inhibits its catalytic function ⇒ Allosteric sites are typically found in the enzymes that catalyze the early steps in a  metabolic pathway and usually bind molecules that are the products of the metabolic  pathway Rate­limiting step: the slowest step in a pathway ⇒ Section 7.3 • Cellular respiration: a process by which living cells obtain energy from organic molecules • Aim of cellular respiration is to make the energy intermediates ATP and NADH • Aerobic respiration: O2 is consumed and CO2 is released Several metabolic pathways are involved in the breakdown of glucose to CO2 • When glucose is broken down the energy within the CO2 and H2O bonds is used to make  ATP, NADH, and FADH2 • Stages of the breakdown of glucose ⇒ Glycolysis Breakdown of pyruvate to an acetyl group  ⇒ ⇒ Citric acid cycle ⇒ Oxidative phosphorylation Stage 1: glycolysis is a metabolic pathway that breaks down glucose to pyruvate • Involves the breakdown of glucose, a simple sugar • Can occur with or without oxygen • 10 steps of glycolysis can be grouped into 3 phases • phase 1 (steps 1­3) involves an energy investment • phase II (steps 4­5) breaks the six­carbon molecule into two molecules • phase III (steps 6­10) liberates energy • allosteric sites inhibits the overproduction of ATP in this reaction Enzymes and Metabolism 11/23/2013 Stage 2: pyruvate enters the mitochondrion and is broken down to an acetyl group and CO2 • glycolysis in the cytoplasm generates pyruvate, which is then transported into the  mitochondrion pyruvate molecules are broken down by an enzyme in the mitochondrion • • a molecule of CO2 is removed and forms an acetyl group • the acetyl group is then attached to a coenzyme  • the hydrolysis of this bond releases a large amount of free energy, making it possible for the  acetyl group to be transferred to other organic molecules Stage 3: during the citric acid cycle, an acetyl group is oxidized to two CO2 molecules • metabolic cycle: particular molecules enter the cycle while other leave, each turn of the  cycle regenerates a series of organic molecules • citric acid cycle: citric acid and other organic molecules participated in a cycle that resulted  in the breakdown of carbohydrates to carbon dioxide • competitive inhibition regulates the citric acid cycle Stage 4: during oxidative phosphorylation, NADH and FADH2 are used to make more ATP • oxidative phosphorylation: high­energy electrons are removed from NADH and FADH2 to  make more ATP • usually needs oxygen to occur • electron transport chain: a group of protein complexes and small organic molecules  embedded in the inner mitochondrial membrane AKA respiratory chain ⇒ components can accept and donate electrons to each other in a linear manner ⇒ CO shuts down the chain, preventing cells from making enough ATP ⇒ H+ electrochemical gradient: the concentration of H+ is higher outside the matrix,  and an excess of positive charge exists outside the matrix AKA proton­motive force  because H+ are made up of protons Electrons found on the energy intermediates have a high amount of potential energy ⇒ ⇒ As they travel along the electron transport chain, free energy is released • ATP synthase: enzyme that synthesizes ATP ⇒ The H+ electrochemical gradient across the inner mitochondrial membrane is a  source of potential energy ⇒ The energy of the H+ electrochemical gradient is converted to chemical bond energy  in ATP ⇒ Maximum amount of energy is rarely achieved because a cell can use some molecules  for anabolic pathways and the mitochondrion may use some of the H+  electrochemical gradient for others purposes Enzymes and Metabolism 11/23/2013 ⇒ Oxidative phosphorylation provides the cell with a greater capacity to make ATP than  the other 3 stages Experiments with purified proteins in membrane vesicles verified chemiosmosis ATP synthase uses an H+ electrochemical gradient as an energy source to make ATP • The ATP synthase is a rotary machine that makes ATP as it spins • Conformational changes occur in a way that favours ATP synthesis and release  • β Spins 120 degrees at a time each spin resulting in a different conformational change  because of the different binding sites • Conformation 1: ADP and Pi bind with good affinity • Conformation 2: ADP and Pi bind so tightly that ATP is made • Conformation 3: ATP (and ADP and Pi) bind very weakly, and ATP is released • Three subunits within β each subunit resulting in a different conformation at any given time  Metabolic pathways for carbohydrate metabolism are interconnected to pathways for amino acid  and fat metabolism Protein and fats are also broken down by the enzymes involved with glucose metabolism • • Proteins and fats can enter into glycolysis, or the citric cycle, at different points • By using the same pathways for the breakdown of sugar, amino acids, and fat, cells are more  efficient  because they can use the same enzymes for the breakdown of different starting  molecules • Carbohydrate metabolism is connected to the metabolism of other cellular components at the  anabolic level • Cells use carbohydrates to manufacture parts of amino acids, fats, and nucleotides • Portions of amino acids can be made from products of glycolysis and components of the  citric avid cycle • Catabolic have to oxidize organic molecules to obtain sufficient amounts of energy Anaerobic respiration: the breakdown of organic molecules in the absence of oxygen  • • Strategies to metabolize organic molecules when O is not there are to use a substance other  than O2 as the final electron acceptor of an electron transport chain or to produce ATP only  via substrate­level phosphorylation Some microorganisms carry out anaerobic respiration • At the end of the electron transport chain cytochrome oxidase recognizes O2 and catalyzes its  reduction to H2O • Final electron receptor of the chain is O2 • Electron transport chain is in the plasma membrane of bacteria • H+ is generated in 3 ways  Enzymes and Metabolism 11/23/2013 ⇒ NADH dehydrogenase pumps H+ out of the cytoplasm ⇒ Ubiquionone picks up H+ in the cytoplasm and carries it to the other side of the  membrane The synthesis of nitrate consumes H+ ions in the cytoplasm  ⇒ • Generation of an H+ gradient via these thress processes allows cells (ie E.coli) to make ATP  through chemiosmosis under anaerobic conditions Fermentation is the breakdown of organic molecules without net oxidation • Many organisms can only use O2 as the final electron acceptor of their electron transport  chain • Make ATP via glycolysis when O2 is not present without the use of the citric acid cycle or  the electron transport chain  • High levels of NADH occur in anaerobic conditions and donate its electrons to other  molecules haphazardly and promotes the formation of free radicals which can damage DNA  and cellular processes Decrease in NAD+ occurs in anaerobic conditions and is needed to keep glycolysis running  • and make ATP via substrate­level phosphorylation • This is solved by reducing the pyruvate from glycolysis to make lactate • Fermentation: the breakdown of organic molecules to harness energy without any net  oxidation (without the removal of electrons) • Fermentation produces less ATP because glucose is not oxidized completely to CO2 and  water and the NADH that is made during glycolysis cannot be used to make more ATP • Breakdown of glucose in the presence of oxygen yields more ATP molecules than in  anaerobic conditions Section 7.5 Primary metabolism: the synthesis and breakdown of molecules and macromolecules that  • are found in all forms of life and are essential for cell structure and function • Includes lipids, sugars, nucleotides, and amino acids and the macromolecules that are derived  from them • Cellular respiration is an example of primary metabolism • Secondary metabolism: involves the synthesis of molecules • Secondary metabolites: molecules that are not essential for cell structure and growth • Secondary metabolites taste or smell bad, are sometimes toxic produce bright colours that  attract or repel other organisms and act as chemical weapons that inhibit growth of nearby  organisms Phenolic compounds are antioxidants that have intense flavours and bright colours Enzymes and Metabolism 11/23/2013 • Phenolic: compounds that contain a cyclic ring of carbon with 3 double bonds (benzene ring)  within their structure and are linked to a hydroxyl group  • Common categories of phenolics are flavonoid, tannins and lignins Flavonoids are produced by plants and create flavours and smells that play a role as  • deterrents to eating a plant or as attractants that promote pollination • Flavonoids have antioxidant properties and prevent the formation of damage from free  radicals  • Tannins are large phenolic polymers found in plants and act as deterrents to animals because  of bitter taste or toxic effect • Lignins are large phenolic polymers synthesized by plants found in the cell wall and help to  strengthen and enable plants to better withstand the rigors of environmental stress Alkaloids form a large group of bitter­tasting molecules that also provide defence mechanisms • Alkaloids: a group of structurally related molecules that all contain nitrogen and usually  have a cyclic, ringlike structure  Alkaloids are bitter­tasting and have unpleasant odours that prevent animals from eating a  • plant or its fruit • Atropine: poisonous alkaloid derived from the deadly nightshade plant Terpenoids are molecules with intense smells and colour • Terpenoids: third major class of secondary metabolite • Most terpenoids are gases and become responsible for the odours emitted by many types  plants that attract pollinators or repel animals that eat plants • Also responsible for the coloration of species and cell signaling Polyketides are often used as chemical weapons to kill competing organisms • Polyketides: a group of secondary metabolites that are produced by bacteria, fungi, plants,  insects, dinoflagellates, molluscs and sponges Usually secreted by the organism that makes them and are
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