Textbook Notes (368,125)
Canada (161,663)
Biology (653)
BIO206H5 (60)
Chapter 4

CHAPTER 4.docx

8 Pages
123 Views
Unlock Document

Department
Biology
Course
BIO206H5
Professor
George S Espie
Semester
Fall

Description
CELL BIOLOGY CHAPTER 4   Proteins are the building blocks from which cells are assembled  Proteins constitute most of the cell’s dry mass  Proteins provide the cell with shape and structure  Enzymes promote intracellular chemical reactions by providing intricate  molecular surfaces, contoured with particular bumps and crevices that can cradle  or exclude specific molecules   Proteins embedded in the plasma membrane form the channels and bumps that  control the passage of nutrients and other small molecules into and out of the cell  Other proteins carry messages from one cell to another, or act as signal integrators  that relay information from the plasma membrane to the nucleus of individual  cells  Some proteins serve as tiny molecular machines with moving parts (Kinesin  propel organelles through the cytoplasm, others such as helicases pry open DNA  strands)  The multiplicity of functions carried out by proteins arises from the huge number  of different shapes they adopt THE SHAPE AND STRUCTURE OF PROTEIN  Proteins are by far the most structurally complex and functionally sophisticated  molecules known  The position of each amino acid in the long strings of amino acids that form a  protein determines its three­dimensional shape  The three­dimensional shape is a structure stabilized by noncovalent interactions  between different parts of the molecule  A protein molecule is made from a long chain of these amino acids, each linked to  its neighbor through a covalent peptide bond  Proteins are therefore referred to as polypeptides or polypeptide chains  In each type of protein, the amino acids are present in a unique order called the  amino acid sequence  Each polypeptide chain consists of a backbone that supports the different amino  acid side chains  The polypeptide backbone is made from the repeating sequence of the core atoms  of the amino acids that form the chain  Projecting from this repetitive backbone are any of the 20 different amino acid  side chains  Side chains are the parts of the amino acids that are not involved in forming the  peptide bond  These side chains give each amino acids its unique properties  Some side chains are nonpolar and hydrophobic, while others are negatively or  positively charged, some are chemical reactive   Long polypeptide chains are very flexible; many of the covalent bonds that link  carbon atoms in an extended chain of amino acids allow free rotation of the atoms  they join  Proteins can fold in huge number of ways; each folded chain is constrained by  many different sets of weak noncovalent bonds that form within proteins. These  bonds involve atoms in the polypeptide backbone as well as atoms in the amino  acid side chains  The noncovalent bonds that help the protein maintain its shape include hydrogen  bonds, electrostatic attractions and van der walls attractions  Individual noncovalent bonds are weaker than covalent bonds, thus it takes many  more noncovalent bonds to hold two regions of a polypeptide chain together  tightly   The stability of each folded shape will therefore be affected by the combined  strength of large numbers of noncovalent bonds  Another weak force also plays a central role in determining the shape of the  protein called hydrophobic interactions.  In an aqueous environment, hydrophobic molecules including the nonpolar side  chains of particular amino acids tend to be forced together to minimize their  disruptive effect on the hydrogen bonded network of the surrounding water  molecules.   An important factor governing the folding of any protein is the distribution of its  polar and nonpolar amino acids   The nonpolar (hydrophobic) side chain tend to cluster in the interior  of the folded  protein, tucked away inside the folded protein hydrophobic side chains can avoid  contact with aqueous cystol that surrounds them inside the cell  The polar side chains tend to arrange themselves near the outside of the folded  protein, where they can form hydrogen bonds with water and with other polar  molecules. When the polar amino acids are buried within the protein they are  usually hydrogen­bonded to the polypeptide backbone  Proteins fold into conformation of lowest energy: o Each type of protein has a particular three­dimensional structure which is  determined by the order of the amino acid in its chain.  o The final structure or conformation adopted by any polypeptide chain is  determined by energetic considerations: A protein generally folds into the  shape in which the free energy is minimized o Protein folding has been studied in the lab using highly purified proteins o A protein can be unfolded or denatured by treatment with solvents that disrupt  the noncovalent interactions holding the folded chain together. This makes  the protein a flexible polypeptide chain that loses its natural structure. When  the denaturing solvent is removed the protein often refolds spontaneously o All the information necessary to specify the three­dimensional shape of a  protein is contained in its amino acid sequence o Each protein folds into a single stable conformation o This conformation often changes slightly when the protein interacts with  other molecules in the cell, this change in shape is crucial to the function of  the protein o When proteins fold incorrectly, the sometimes form aggregates that can  damage cells and even whole tissues  o Aggregated proteins underlie a number of neurodegenerative disorders o Prion diseases are also caused by aggregated proteins. The prion protein can  adopt a misfolded form that is considered infectious because it can convert  properly folded proteins in the infected brain to the abnormal conformation.  This allows the misfolded form to spread rapidly from cell to cell o  Protein folding in s living cell is generally is assisted by special proteins  called molecular chaperones  o Molecular chaperones bind to partly folded chains and help them to fold  along the most energetically favorable pathway o Chaperones prevent newly synthesized protein chains from associating with  wrong partners o Chaperones make the folding process more efficient and reliable PROTEINS COME IN A WIDE VARIETY OF COMPLICATED SHAPES  Proteins range in size from about 30 amino acids to more than 10000  The majority of proteins are between 50 and 2000 amino acids long  Proteins can be globular or fibrous   They can form filaments, sheets, rings or spheres  Protein sequencing was accomplished by directly analyzing the amino acids in the  purified protein  The only way we can discover the precise folding pattern if any protein is by  experiment, using either X ray crystallography or nuclear magnetic resonance  (NMR) spectroscopy   A protein domain is a conserved part of a given protein sequence and structure  that can evolve, function, and exist independently of the rest of the protein chain.  Most proteins are formed from multiple domains, each folding into a compact  three­dimensional structure THE a HELIX AND THE B SHEET ARE COMMON FOLDING PATTERNS  The overall conformation of each protein is unique but two regular folding  patterns are often present  The first folding patterns called the alpha helix was found in keratin   The second folding pattern called the Beta sheet was discovered  These two folding patterns are particularly common because they result from  hydrogen bonds that form between the N­H and C=O groups in the polypeptide  backbone  The amino acid side chains are not involved in forming these hydrogen bonds, a  helices and B sheets can be generated by many different amino acid sequences   The protein chain adopts a regular repeating form or motif HELICES FORM READILY IN BIOLOGICAL STRUCTURES  A helix is a regular structure that resembles a spiral staircase  It is generated simply by placing many similar subunits next to each other, each in  the same strictly repeated relationship to the one before   It is very rare for subunits to join up in a straight line  Depending on the twist of the staircase, a helix is said to be either left­handed or  right­handed  Handedness is not affected by turning the helix upside down but it is reversed if  the helix is reflected in the mirror  An alpha helix is generated when a single polypeptide chain turns around itself to  form a structurally rigid cylinder  A hydrogen bond is made between every fourth amino acid linking the C=O of  one peptide bond to the N­H of another. This gives a rise to a complete turn every  3.6 amino acids  Short regions of alpha helix are especially abundant in the proteins located in cell  membranes such as transport proteins and receptors  Sometimes two or three alpha helices will wrap around one another to form a  particularly stable structure known as coiled­coil  This structure forms when the alpha helices have most of their nonpolar  (hydrophobic) side chains on one side so that they can twist around each other  with these side chains facing inward – minimizing their contact with the aqueous  cystol  Long rod­like coiled­coils form the structural framework for many elongated  proteins BETA SHEETS FORM RIGID STRUCTURES AT THE CORE OF MANY PROTEINS   SH2 a small protein structure contains both a helices and B sheets  B sheets are made when hydrogen bonds form between segments of polypeptide  chains lying side by side   When the structure consists of neighboring polypeptide chains that run in the  same orientation it is considered a parallel B sheet, when it forms from a  polypeptide chain that folds back and forth upon itself the structure is an  antiparallel B sheet  Both types of B sheets produce a very rigid, pleated structure and they form the  core of many proteins  B sheets have many remarkable properties. They give silk fibers their  extraordinary tensile strength.  B sheets can also keep insects from freezing; in an antifreeze protein a series of B  sheets forms a beautifully flat surface along one side of the protein molecule. This  array appears to offer a perfect platform for binding to the regularly spaced water  molecules that are present in an ice lattice. By adhering to the ice crystals that  form when water is 
More Less

Related notes for BIO206H5

Log In


OR

Join OneClass

Access over 10 million pages of study
documents for 1.3 million courses.

Sign up

Join to view


OR

By registering, I agree to the Terms and Privacy Policies
Already have an account?
Just a few more details

So we can recommend you notes for your school.

Reset Password

Please enter below the email address you registered with and we will send you a link to reset your password.

Add your courses

Get notes from the top students in your class.


Submit