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BIO130H1 (167)
Chapter

Bio 130 chp 2.docx

6 Pages
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Department
Biology
Course
BIO130H1
Professor
Kenneth Yip
Semester
Winter

Description
Bio 130 chp 2­4  01/18/2014 Chp 2: • P.51­55: • Hydrophillic : water loving molecules  Hydrophobic= water scared molecules • • Substances that releases protons when dissolve in water = acids • Opposite of acid= base • Electrostatic attractions: result of attractive forces between opposite charged atoms. Are strong in the  absence of water. Form between permanent dipoles.  • H bonds= polar interaction where electropositive H atom is partially shared by two electronegative  atoms shared by two electrons • Van der waals= electron cloud around non polar atoms that produce a dipole • Hydrophobic force: push the non polar surface out of the h bond water network  P59­64: • Amino acids are subunits of proteins Two amino acids form an amide called a peptide bond  • • Nucleotide= molecule made of N containing ring linked to a 5 C sugar • ATP transfer energy in many cell reactions • Phosphodiester bond= phosphate group from sugar of one nucleotide and hydroxyl group on the sugar  of the next nucleotide • Many proteins serve as enzymes , catalysts that direct the covalent bond making and breaking  reactions that the cell needs • Monomer onto the end of the growing polymer chain by condensation reaction  Noncovalent bonds specify the shape of the macromolecule and binding to other molecules: • Covalent bonds in a macromolecule allow rotation of the atoms they join = lots of flexibility • Because of the flexibility= macromolecule can have unlimited number of shape or conformations p.116­117 • Nucleotide: nitrogen containing base, five carbon sugar and one or more phosphate group, subunit of  nucleic acid • Phosphate: normally joined to C5 hydroxyl of the ribose of the sugar  • Basic sugar linkage= base is linked to same carbon used in sugar sugar bonds • Bases: nitrogen containing ring compounds either purines or pyrimidine • Nucleic acids: joined together by phosphodiester linkage  • Nucelotide functions: • Carry chemical energy in easily hydrolyzed phosphoanhydride bombs  • Combine with other groups to form coenzymes • Used in specific signaling molecules in the cell  P.125­152: • Protein molecule= long chain of amino acids • Proteins are also known as polypeptides • Repeating sequence of atoms along the core of the polypeptide chain = polypeptide backbone • Side chains= can be non polar, polar, negatively or positively charged • Protein chain is constrained by many different sets of weak non covalent bonds  • An important factor governing the folding of the protein is the distribution of its polar and non polar  amino acids  • Polar amino acids are usually buried in the protein are usually H bonded to other polar amino acids or  the polypeptide backbone • Protein conformation is one that minimizes the free energy • First folding pattern= a helix  • Second folded structure= beta pleated sheet • A helix will wrap around each other to form a stable structure called the coiled coil • Amino acid sequence= primary structure • A helix and beta sheet= secondary structure • 3­D organ
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